Exportar registro bibliográfico

FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana (2019)

  • Authors:
  • Autor USP: LOPES, KARINA LETÍCIA - ESALQ
  • Unidade: ESALQ
  • Sigla do Departamento: LGN
  • Subjects: FOTOSSÍNTESE; CLOROPLASTOS VEGETAIS; PROTEÍNAS DE PLANTAS
  • Keywords: Dedo-de-zinco; Estresse abiótico; FtsH; Redutase
  • Language: Português
  • Abstract: As reações luminosas da fotossíntese em plantas envolvem quatro complexos proteicos multi-unidades na membrana dos tilacóides incluindo o fotossistema II (PSII), o complexo citocromo b6f, o fotossistema I (PSI) e o complexo ATP sintase. Uma atividade apropriada desse processo exige um mecanismo de controle de qualidade mediado por chaperonas, DnaJs e proteases, como o complexo FtsH. Esse conjunto de proteínas garantem um dobramento correto de proteínas, as montagens devidas dos complexos e a degradação de algumas subunidades danificadas quando necessário. Neste trabalho nós mostramos o envolvimento de FIP, uma proteína com um domínio dedo-de-zinco localizada nos tilacóides de cloroplastos de A. thaliana, no mecanismo de resposta à estresses abióticos. Plantas mutantes fip foram, fenotipicamente, mais tolerantes à estresses abióticos de alta luminosidade, elevado potencial osmótico e excesso de sal. Também mostramos que a expressão de FIP é diminuída em resposta às diferentes condições de estresse, assim como o acúmulo de transcritos de genes relacionados à estresse foi menor nas plantas mutantes fip. Análises por immunoblot mostraram que os mutantes fip acumulam menos proteínas PsaA e PsaB do fotossistema I e plastocianina (PC) do que as plantas selvagens, no entanto não são afetados quanto ao acúmulo de proteínas do fotossistema II e do Complexo do Citocromo b6f sob condições controle. Esses mutantes também acumulam menos FtsH5 nos tilacóides, sem afetar a eficiência dosfotossistemas I e II. Foi testado também o potencial redutase do domínio dedo-de-zinco da proteína recombinante FIP (6xHis-FIP) em ensaios in vitro de redução de insulina. Vimos que FIP apresenta atividade redutase, significantemente, maior que o controle negativo nas condições testadas. Considerando todos os resultados obtidos até o momento, acreditamos que FIP possa estar agindo como uma redutase na membrana dos tilacóides, tendo como alvos não somente FtsH5, mas também outras proteínas com resíduos de cisteína nas suas estruturas, e que sua atividade tem influência no acúmulo de proteínas dependentes de redução para a maturação como PsaA, PsaB e PC. Uma investigação mais aprofundada da atividade de FIP nos cloroplastos ainda é necessária para o completo entendimento da sua função
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 04.07.2019
  • Acesso à fonte
    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas

    • ABNT

      LOPES, Karina Letícia. FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana. 2019. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Piracicaba, 2019. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11151/tde-29082019-163011/. Acesso em: 09 jan. 2026.
    • APA

      Lopes, K. L. (2019). FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Piracicaba. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11151/tde-29082019-163011/
    • NLM

      Lopes KL. FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana [Internet]. 2019 ;[citado 2026 jan. 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11151/tde-29082019-163011/
    • Vancouver

      Lopes KL. FIP (FtsH5 Interacting Protein): uma proteína dedo-de-zinco envolvida no mecanismo de resposta a estresse abiótico em Arabidopsis thaliana [Internet]. 2019 ;[citado 2026 jan. 09 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11151/tde-29082019-163011/

    Últimas obras dos mesmos autores vinculados com a USP cadastradas na BDPI:

    Digital Library of Intellectual Production of Universidade de São Paulo     2012 - 2026