Tese

Purificação e caracterização de inibidores de proteases dos soros de Crotalus durissus terrificus e Didelphis marsupialis (2019)

• Authors:
  • Zapata Palacio, Tatiana
  • Oliveira, Eduardo Brandt de (Orientador)
• Autor USP: PALACIO, TATIANA ZAPATA - FMRP
• Unidade: FMRP
• Sigla do Departamento: RBI
• Subjects: METALOPROTEINASES; CINÉTICA; BIOQUÍMICA; VENENOS DE ORIGEM ANIMAL
• Keywords: Metaloproteases; SVMP; Inibidores de metaloproteases; Interações; Cinética; Inibição de proteases; Bothrops jararaca; Crotalus durissus terrificus; Snake venom metalloproteases; Metalloprotease inhibitors; Interactions; Kinetics; Protease inhibition
• Agências de fomento:
  • Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
• Language: Português
• Abstract: A presença de inibidores no plasma e soro de animais resistentes ao veneno de serpentes, assim como no plasma ou soro de serpentes imunes a seu próprio veneno, é amplamente conhecida. Um grupo destes inibidores são os inibidores de metaloproteases do veneno de serpente (SVMPs), eles têm sido caracterizados do ponto de vista físico químico, porém a falta de informações estruturais e termodinâmicas acerca da sua inibição sobre as SVMPs, tem permanecido como um grande obstáculo para sua aplicação terapêutica ou desenvolvimento como ferramentas moleculares. Por tanto, isolamos um novo inibidor de metaloproteases a partir do soro de C. d. terrificus, por nós denominado crotaini, e realizamos a caracterização cinética de sua interação com a bothropasina, uma das principais metaloproteases do veneno de B. jararaca, e da mesma forma, caracterizamos cineticamente a interação desta metaloprotease com dos inibidores já conhecidos, DM40 e DM43, isolados do soro de D. marsupialis. Determinando as constantes cinéticas mediante cinética enzimática e ressonância plasmônica de superfície (SPR) no Biacore T200. Os valores obtidos permitiram estabelecer que a interação entre o crotaini e a bothropasina, é de alta afinidade, além de evidenciar a sua ligação de forma equimolar e estável. Assim mesmo, o crotaini apresentou uma constante de inibição menor às constantes determinadas para o DM40 e DM43. Adicionalmente, estudos de interação após tratamento quelante da enzima permitem prever que existem diferenças respeito aos domínios estruturais envolvidos na interação do crotaini com a bothropasina, em comparação aos inibidores DM40 e DM43
• Imprenta:
  • Publisher place: Ribeirão Preto
  • Date published: 2019
• Data da defesa: 11.03.2019


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How to cite

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• ABNT

  ZAPATA PALACIO, Tatiana. Purificação e caracterização de inibidores de proteases dos soros de Crotalus durissus terrificus e Didelphis marsupialis. 2019. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2019. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-29072019-141825/. Acesso em: 14 fev. 2026.

• APA

  Zapata Palacio, T. (2019). Purificação e caracterização de inibidores de proteases dos soros de Crotalus durissus terrificus e Didelphis marsupialis (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-29072019-141825/

• NLM

  Zapata Palacio T. Purificação e caracterização de inibidores de proteases dos soros de Crotalus durissus terrificus e Didelphis marsupialis [Internet]. 2019 ;[citado 2026 fev. 14 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-29072019-141825/

• Vancouver

  Zapata Palacio T. Purificação e caracterização de inibidores de proteases dos soros de Crotalus durissus terrificus e Didelphis marsupialis [Internet]. 2019 ;[citado 2026 fev. 14 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/17/17131/tde-29072019-141825/

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