Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced β-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance (2017)
- Authors:
- USP affiliated authors: COSTA FILHO, ANTÔNIO JOSÉ DA - FFCLRP ; WARD, RICHARD JOHN - FFCLRP
- Unidade: FFCLRP
- DOI: 10.1186/s13068-017-0964-0
- Subjects: RESSONÂNCIA PARAMAGNÉTICA ELETRÔNICA; ENZIMOLOGIA; CELULOSE
- Keywords: Electron paramagnetic resonance; Site-directed spin labeling; Lignocellulose binding; Enzyme engineering
- Agências de fomento:
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Biotechnology for Biofuels
- ISSN: 1754-6834
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 10, n. 1, art. 269, 2017
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
-
ABNT
MALDONADO, Raquel Fonseca et al. Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced β-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance. Biotechnology for Biofuels, v. 10, n. 1, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1186/s13068-017-0964-0. Acesso em: 13 fev. 2026. -
APA
Maldonado, R. F., Meleiro, L. P., Mendes, L. F. S., Alves, L. F., Carli, S., Morero, L. D., et al. (2017). Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced β-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance. Biotechnology for Biofuels, 10( 1). doi:10.1186/s13068-017-0964-0 -
NLM
Maldonado RF, Meleiro LP, Mendes LFS, Alves LF, Carli S, Morero LD, Basso LGM, Costa Filho AJ da, Ward RJ. Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced β-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance [Internet]. Biotechnology for Biofuels. 2017 ; 10( 1):[citado 2026 fev. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1186/s13068-017-0964-0 -
Vancouver
Maldonado RF, Meleiro LP, Mendes LFS, Alves LF, Carli S, Morero LD, Basso LGM, Costa Filho AJ da, Ward RJ. Lignocellulose binding of a Cel5A-RtCBM11 chimera with enhanced β-glucanase activity monitored by electron paramagnetic resonance [Internet]. Biotechnology for Biofuels. 2017 ; 10( 1):[citado 2026 fev. 13 ] Available from: https://doi.org/10.1186/s13068-017-0964-0 - Engineering bifunctional laccase-xylanase chimeras for improved catalytic perfomance
- Mapping secondary substrate-binding sites on the GH11 xylanase from Bacillus subtilis
- Enzyme engineering
- Shared structural determinants for the calcium-independent liposome membrane permeabilization and sarcolemma depolarization in Bothropstoxin-I, a LYS49-'PLA IND.2' from the venom od Bothrops jararacussu
- Creation of allosteric bifunctional xylanase-XBP chimeras by in vitro recombination of nonhomologous genes
- A predominant role for hydrogen bonding in the stability of the homodimer of bothropstoxin-I, a lysine 49-phospholipase 'A IND.2'
- A tale of two toxins: similarities and constrasts in the mechanisms of membrane damage of toxins
- Desenvolvimento de uma função de aptidão de algoritmo genérico a partir de simulações de dinâmica molecular de enzimas termofílicas
- Relação estrutura/ função de proteínas
- Estudo das bases estruturais da termoestabilidade de xilanases G11
Informações sobre o DOI: 10.1186/s13068-017-0964-0 (Fonte: oaDOI API)
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