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Tese

Caracterização da chaperona Hsp100 de Leishmania braziliensis: estudos estruturais e funcionais (2018)

  • Authors:
  • Autor USP: RAMOS JUNIOR, SERGIO LUIZ - IQSC
  • Unidade: IQSC
  • Assunto: LEISHMANIA BRASILIENSIS
  • Language: Português
  • Abstract: A leishmaniose é uma doença tropical negligenciada que afeta milhares de pessoas podendo até levar a óbito em sua forma visceral. Durante o seu ciclo de vida, o parasita passa por diversas mudanças ambientais como mudança de temperatura e pH, principalmente quando da transfecção do inseto vetor para o hospedeiro mamífero. Tais mudanças geram estresse celular que pode levar proteínas ao enovelamento incorreto assim como a processos agregativos, sendo necessários sistemas de controle de qualidade proteico para manter a homeostase celular, do qual fazem parte as chaperonas moleculares. Chaperonas como a Hsp100, ajudam a manter a homeostase celular e a adaptação desempenhando um papel importante para protozoários como a Leishmania braziliensis, causador da leishmaniose. A Hsp100 tem papel desagregase, atuando com outras chaperonas moleculares para a extração de polipeptídios de agregados proteicos possibilitando seu desenovelamento e posterior reenovelamento, evitando seu efeito tóxico sobre a célula. A Hsp100 parece ser essencial para esses microrganismos, no entanto não há muito dados disponíveis para Hsp100 em Leishmania sp. e Plasmodium sp. Neste trabalho está descrito o protocolo para expressão e purificação da Hsp100 recombinante de L. braziliensis (rLbHsp100), assim como sua caracterização estrutural e funcional inicial in vitro. A proteína foi analisada por espectropolarimetria de dicroísmo circular, apresentando estrutura típica de proteínas ricas em hélices α, a fluorescência estática de triptofano demonstrou que a proteína possui estrutura terciária local com seus triptofanos parcialmente expostos ao solvente. Por cromatografia de exclusão molecular analítica, observou-se que a LbHsp100 se comporta como um oligômero cujo estado é influenciado tanto pela concentração proteica como pela presença de nucleotídeos adenosinaAnálises por ultracentrifugação analítica evidenciaram que a rLbHsp100 em solução apresenta um equilíbrio de diversas espécies havendo deslocamento para um hexâmero de maneira concentração dependente. Análises de SAXS confirmaram a estrutura hexamérica e proporcionaram a obtenção de um modelo ab initio da proteína. Através de microscopia eletrônica de transmissão pode-se observar a forma toróide e a dispersividade do sistema. Por fim, atestou-se que a proteína foi obtida funcional com fraca atividade ATPásica, apresentando também interações com nucleotídeos adenosina (ATP e ADP) assim como com a suramina
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 03.08.2018
    • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      RAMOS JUNIOR, Sergio Luiz. Caracterização da chaperona Hsp100 de Leishmania braziliensis: estudos estruturais e funcionais. 2018. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-10102018-162854/. Acesso em: 27 dez. 2025.

    • APA

      Ramos Junior, S. L. (2018). Caracterização da chaperona Hsp100 de Leishmania braziliensis: estudos estruturais e funcionais (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-10102018-162854/

    • NLM

      Ramos Junior SL. Caracterização da chaperona Hsp100 de Leishmania braziliensis: estudos estruturais e funcionais [Internet]. 2018 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-10102018-162854/

    • Vancouver

      Ramos Junior SL. Caracterização da chaperona Hsp100 de Leishmania braziliensis: estudos estruturais e funcionais [Internet]. 2018 ;[citado 2025 dez. 27 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-10102018-162854/

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