Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches (2016)
- Authors:
- Tairum Jr., Carlos Abrunhosa
- Santos, Melina Cardoso dos - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho (UNESP)
- Breyer, Carlos Alexandre - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho (UNESP)
- Geyer, Robert Ryan
- Nieves, Cecilia J - Universidad de la República (Udelar)
- Portillo-Ledesma, Stephanie - Universidad de la República (Udelar)
- Ferrer-Sueta, Gerardo - Universidad de la República (Udelar)
- Toledo Junior, José Carlos
- Toyama, Marcos Antonio
- Augusto, Ohara

- Netto, Luis Eduardo Soares

- Oliveira, Marcos Antônio de - Universidade Estadual Paulista Júlio de Mesquita Filho (UNESP)
- USP affiliated authors: TOLEDO JUNIOR, JOSÉ CARLOS - FFCLRP ; AUGUSTO, OHARA - IQ
- Unidades: FFCLRP; IQ
- DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284
- Assunto: LEVEDURAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Free Radical Biology & Medicine
- ISSN: 0891-5849
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 100, suppl. 1, p. S110 res. 243 ,2016
- Conference titles: Annual Meeting Society for Redox Biology and Medicine (SFRBM)
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
TAIRUM JR., Carlos Abrunhosa et al. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches. Free Radical Biology & Medicine. New York: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284. Acesso em: 29 dez. 2025. , 2016 -
APA
Tairum Jr., C. A., Santos, M. C. dos, Breyer, C. A., Geyer, R. R., Nieves, C. J., Portillo-Ledesma, S., et al. (2016). Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches. Free Radical Biology & Medicine. New York: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284 -
NLM
Tairum Jr. CA, Santos MC dos, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MA, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S110 res. 243 .[citado 2025 dez. 29 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284 -
Vancouver
Tairum Jr. CA, Santos MC dos, Breyer CA, Geyer RR, Nieves CJ, Portillo-Ledesma S, Ferrer-Sueta G, Toledo Junior JC, Toyama MA, Augusto O, Netto LES, Oliveira MA de. Tsa1 and Tsa2 are two highly similar 2-Cys Prx from yeast that display remarkable differences in their structural switches [Internet]. Free Radical Biology & Medicine. 2016 ; 100 S110 res. 243 .[citado 2025 dez. 29 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284 - Connecting the chemical and biological properties of nitric oxide
- Reactivity of the labile iron with peroxynitrite
- Catalytic Thr or ser residue modulates structural switches in 2-Cys peroxiredoxin by distinct mechanisms
- Evidences for detoxification of Peroxynitrite by thiol peroxidases in Saccharomyces Cerevisiae
- Mecanismos de formação de s-nitrosohemoglobina a partir de deoxihemoglobina e íons nitrito
- Aspectos da reatividade de complexos de rutênio contendo óxido nítrico como ligante
- Effect of sodium metabisulfite gel on the bond strength of dentin of bleached teeth
- Horseradish peroxidase compound I as a tool to investigate reactive protein-cysteine residues: from quantification to kinetics
- The labile iron pool attenuates peroxynitrite-dependent damage and can no longer be considered solely a pro-oxidative cellular iron source
- Urate hydroperoxide oxidizes human peroxiredoxin 1 and peroxiredoxin 2
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.freeradbiomed.2016.10.284 (Fonte: oaDOI API)
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas