Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis (2016)
- Authors:
- Autor USP: COTO, AMANDA LAÍS DE SOUZA - IQSC
- Unidade: IQSC
- Assunto: LEISHMANIA BRASILIENSIS
- Language: Português
- Abstract: As chaperonas moleculares são ativas em muitos processos celulares envolvendo o enovelamento e a homeostase de proteínas. Essas características fazem das chaperonas alvos potenciais para o tratamento de diversas doenças. As Hsp70 e as Hsp90, em especial, são proteínas ubíquas altamente conservadas biologicamente que atuam no enovelamento de proteínas nascentes, prevenção da agregação proteica, recuperação de proteínas de agregados, sinalização e crescimento celular, dentre outros. Contudo, para que essas proteínas cumpram eficientemente suas funções, elas devem ser moduladas por co-chaperonas moleculares. A SGT é uma co-chaperona que pode ser dividida em três regiões: domínio N-terminal, domínio TPR e domínio C-terminal, sendo que a região do domínio TPR é a responsável pela interação com o motivo EEVD no C-terminal das Hsp90 e Hsp70 citoplasmáticas. A SGT é encontrada em vários organismos, dentre eles os protozoários do gênero Leishmania spp.. Estes organismos são responsáveis pela leishmaniose, uma doença negligenciada que afeta milhares de pessoas todos os anos, principalmente em países subdesenvolvidos. Evidências indicam que a SGT em protozoários é essencial para o crescimento e viabilidade da forma promastigota. Diante disso, nesse trabalho foi feito o estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis (LbSGT). A LbSGT recombinante foi produzida e purificada. A caracterização estrutural indica que a LbSGT é uma proteína rica em estrutura secundária do tipo hélice α que se comporta como um dímero alongado em solução. Dados de estabilidade térmica e química indicam que a LbSGT é uma proteína formada por domínios com diferentes estabilidades. A LbSGT foi identificada in vivo e o western blotting indicou sua presença cognata nas formas promastigotas do protozoárioOs ensaios de interação indicam que as interações entre a LbSGT e a Hsp90 de L. braziliensis (LbHsp90) e a LbSGT e Hsp70-1A humana (usada como proteína modelo) são diferentes da interação da LbSGT com o peptídeo MEEVD. Sendo assim, esses dados sugerem que a interação da LbSGT com a Hsp70-1A e LbHsp90 envolvem mais regiões das proteínas do que somente o motivo de interação da Hsp70-1A e da LbHsp90 com o domínio TPR da LbSGT. Em conjunto, as propriedades estruturais e funcionais da LbSGT observadas estão de acordo com a possível função da SGT como proteína adaptadora entre os sistemas Hsp70 e Hsp90 no foldossoma
- Imprenta:
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2016
- Data da defesa: 14.09.2016
-
ABNT
COTO, Amanda Laís de Souza. Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis. 2016. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2016. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-17112016-135653/. Acesso em: 28 dez. 2025. -
APA
Coto, A. L. de S. (2016). Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-17112016-135653/ -
NLM
Coto AL de S. Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis [Internet]. 2016 ;[citado 2025 dez. 28 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-17112016-135653/ -
Vancouver
Coto AL de S. Estudo estrutural e funcional da co-chaperona SGT de Leishmania braziliensis [Internet]. 2016 ;[citado 2025 dez. 28 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75133/tde-17112016-135653/ - Interação das Hsp70 e co-chaperonas humanas com lipossomas: uma abordagem biofísica
- Interaction of HSPA5 (Grp78, BIP) with negatively charged phospholipid membranes via oligomerization involving the N-terminal end domain
- Obtaining and structural studies of human BiP thermal aggregate
- Estudos da Interação dos Mutantes Truncados dos Mutantes da hHep1 Humana com Lipossomas Carregados Negativamente
- Analysis of the NBD domain of human BIP protein and its Interaction with adenosine nucleotides ATP and ADP
- Evaluation of the Structure and Stability of Truncated Mutants of the Hsp70 Escort Protein 1
- Interaction Studies of the Human Hep1 Truncated Mutants and Negatively Charged Liposomes
- Human heat shock cognate protein (HSC70/HSPA8) interacts with negatively charged phospholipids by a different mechanism than other HSP70s and brings HSP90 into membranes
- Human HSP70 escort protein 1 (hHep1) interacts with negatively charged lipid bilayers and cell membranes
- Importance of zinc ion in the stability of human DjC20 molecular chaperone
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