A mutant β-glucosidase increases the rate of the cellulose enzymatic hydrolysis (2016)
- Authors:
- Autor USP: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1016/j.bbrep.2016.05.014
- Subjects: HIDRÓLISE; CELULOSE; ENZIMAS
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher place: Philadelphia
- Date published: 2016
- Source:
- Título do periódico: Biochemistry and Biophysics Reports
- ISSN: 2405-5808
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 7, p. 52-55, 2016
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: gold
- Licença: cc-by-nc-nd
-
ABNT
TAMAKI, Fabio Kendi; ARAUJO, Éverton M; ROZENBERG, Roberto; MARANA, Sandro Roberto. A mutant β-glucosidase increases the rate of the cellulose enzymatic hydrolysis. Biochemistry and Biophysics Reports, Philadelphia, v. 7, p. 52-55, 2016. Disponível em: < http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrep.2016.05.014 > DOI: 10.1016/j.bbrep.2016.05.014. -
APA
Tamaki, F. K., Araujo, É. M., Rozenberg, R., & Marana, S. R. (2016). A mutant β-glucosidase increases the rate of the cellulose enzymatic hydrolysis. Biochemistry and Biophysics Reports, 7, 52-55. doi:10.1016/j.bbrep.2016.05.014 -
NLM
Tamaki FK, Araujo ÉM, Rozenberg R, Marana SR. A mutant β-glucosidase increases the rate of the cellulose enzymatic hydrolysis [Internet]. Biochemistry and Biophysics Reports. 2016 ; 7 52-55.Available from: http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrep.2016.05.014 -
Vancouver
Tamaki FK, Araujo ÉM, Rozenberg R, Marana SR. A mutant β-glucosidase increases the rate of the cellulose enzymatic hydrolysis [Internet]. Biochemistry and Biophysics Reports. 2016 ; 7 52-55.Available from: http://dx.doi.org/10.1016/j.bbrep.2016.05.014 - Characterization of '(β/α)'IND. 8'-barrel β-glycosidase
- Protein thermal stability modulated by Hub residues
- Structural and molecular basis for the acidic pH optimum of digestive lysozymes from housefly Musca domestica
- Single mutations outside the active site affect the substrate specificity in a ß-glycosidade
- A single amino acid residue determines the ratio of hydrolysis to transglycosylation catalyzed by beta-glucosidases
- Using the amino acid network to modulate the hydrolytic activity of beta-Glycosidases
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- Molecular basis of pH optimum determination in 'beta'-glycosidases
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- Bases moleculares da especificidade pelo aglicone em uma beta-glicosidade digestiva da lagarta do cartucho do milho (Spodoptera frugiperda)
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.bbrep.2016.05.014 (Fonte: oaDOI API)
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