The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates: elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants (2015)
- Authors:
- Autor USP: MUNIZ, JOÃO RENATO CARVALHO - IFSC
- Unidade: IFSC
- DOI: 10.1016/j.bone.2015.08.020
- Subjects: PLANEJAMENTO DE FÁRMACOS; SÍTIOS DE LIGAÇÃO; CRISTALOGRAFIA
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Publisher place: Philadelphia
- Date published: 2015
- Source:
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: hybrid
- Licença: cc-by
-
ABNT
TSOUMPRA, Maria K. et al. The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates: elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants. Bone, v. 81, p. 478-486, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bone.2015.08.020. Acesso em: 31 dez. 2025. -
APA
Tsoumpra, M. K., Muniz, J. R. C., Barnett, B. L., Kwaasi, A. A., Pilka, E. S., Kavanagh, K. L., et al. (2015). The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates: elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants. Bone, 81, 478-486. doi:10.1016/j.bone.2015.08.020 -
NLM
Tsoumpra MK, Muniz JRC, Barnett BL, Kwaasi AA, Pilka ES, Kavanagh KL, Evdokimov A, Walter RL, Delft FV, Ebetino FH, Oppermann U, Russell RGG, Dunford JE. The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates: elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants [Internet]. Bone. 2015 ; 81 478-486.[citado 2025 dez. 31 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bone.2015.08.020 -
Vancouver
Tsoumpra MK, Muniz JRC, Barnett BL, Kwaasi AA, Pilka ES, Kavanagh KL, Evdokimov A, Walter RL, Delft FV, Ebetino FH, Oppermann U, Russell RGG, Dunford JE. The inhibition of human farnesyl pyrophosphate synthase by nitrogen-containing bisphosphonates: elucidating the role of active site threonine 201 and tyrosine 204 residues using enzyme mutants [Internet]. Bone. 2015 ; 81 478-486.[citado 2025 dez. 31 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bone.2015.08.020 - Estudos estruturais e funcionais de hidrolases de glicosideos com potencial na depolimerização da biomassa lignocelulósica e geração de produtos biotecnológicos
- Expressão, purificação e caracterização de atividade hidrolítica de hidrolase de glicosídeo
- Clonagem, expressão heteróloga e caracterização de enzima arabinofuranosidase de Thielavia terrestris envolvida na degradação da biomassa lignocelulósica
- Desenvolvimento e caracterização de uma petase termofílica
- Enzymatic and structural characterization of rTSγ provides insights into the function of rTSβ
- Estudos estruturais e funcionais de hidrolases de glicosídeos das famílias 18 e 105, com potencial na despolimerização da biomassa lignocelulósica
- Structural and functional studies of cellulosomal thermophilic glycoside hydrolases involved on lignocellulosic biomass hydrolysis
- Expressão, purificação e caracterização de atividade hidrolítica de hidrolase de glicosídeo
- Estudo estrutural e funcional de hidrolases de glicosídeos celulossomais termofílicas envolvidas no processo de hidrólise de biomassa lignocelulósica
- Development of a collection of thermophilic plastics-active enzymes
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.bone.2015.08.020 (Fonte: oaDOI API)
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| Tipo | Nome | Link | |
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