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Estudo de proteínas GGDEF-EAL em vias de sinalização de c-di-GMP em Xanthomonas citri subsp. citri (2015)

  • Authors:
  • Autor USP: TEIXEIRA, RAPHAEL DIAS - IQ
  • Unidade: IQ
  • Sigla do Departamento: QBQ
  • Subjects: MICROBIOLOGIA; PROTEÍNAS (ESTRUTURA); XANTHOMONAS
  • Language: Português
  • Abstract: Segundos mensageiros nucleotídicos são amplamente utilizados por bactérias para se adaptar às mudanças ambientais e fisiológicas. Neste cenário destaca-se o c-di-GMP, um segundo mensageiro praticamente universal em bactérias responsável por controlar a transição do estilo de vida bacteriano. Em geral, altos níveis celulares de c-di-GMP promovem um estado séssil, de formação de biofilme, enquanto baixos níveis induzem a motilidade. Xanthomonas citri subsp. citri (Xac), um fitopatógeno de grande importância econômica no Brasil, possui uma complexa regulação da sinalização de c-di-GMP, possuindo mais de 30 proteínas envolvidas na síntese, na degradação e na detecção deste segundo mensageiro. Dentre essas proteínas, destacam-se as que possuem os domínios de síntese e degradação presentes na mesma cadeia polipetídica, os domínios GGDEF e EAL respectivamente. A análise das estruturas primárias das 11 proteínas GGDEF-EAL codificadas pelo genoma de Xac revelou que a maior parte delas (6) provavelmente possui o domínio GGDEF inativo, enquanto o EAL é ativo. Três possivelmente possuem ambos os domínios ativos enquanto outras duas possuem ambos os domínios inativos. O nocaute do gene xac2382 que codifica uma dessas proteínas (que possui um domínio periplasmático seguido dos domínios citoplasmáticos HAMP-GGDEF-EAL), demonstra um aumento de motilidade e uma diminuição na formação de biofilme. Construções de fragmentos da proteína revelaram que XAC2382 necessita pelo menos dos domíniosHAMP-GGDEF para complementar a cepa nocaute e que a atividade de diguanilato ciclase é essencial para isto. O domínio periplasmático de XAC2382 se mostrou interagir com XAC2383, uma proteína codificada por um gene presente no mesmo cluster do gene de XAC2382, e essa interação parece importante para o controle da motilidade de Xac. A estrutura de XAC2383 foi resolvida por cristalografia de raios X na qual foi revelada uma topologia típica de proteínas da família das periplasmic binding proteins (PBPs) possuindo ainda uma cavidade carregada positivamente contendo um motivo Ser-Thr-Ser (amnioácidos 152-154) importante para a ligação de compostos com grupos fosfatos ou fosfonatos. A mutação sítio dirigida nesse motivo aboliu os efeitos na motilidade dependentes dessa proteína. Esses resultados sugerem que XAC2383 é um sensor periplasmático de um composto eletronegativo e esta proteína interage com XAC2382 regulando a motilidade bacteriana. XAC0495, uma proteína com ambos os domínios GGDEF-EAL provavelmente inativos, pode fazer parte de um sistema de dois componentes com a histidina quinase XAC0494. XAC0495 se comporta como um monômero em solução e possui um formato alongado, como revelado por experimentos de SAXS
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 17.04.2015
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      TEIXEIRA, Raphael Dias; FARAH, Chuck Shaker. Estudo de proteínas GGDEF-EAL em vias de sinalização de c-di-GMP em Xanthomonas citri subsp. citri. 2015.Universidade de São Paulo, São Paulo, 2015. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-20072015-114331/ >.
    • APA

      Teixeira, R. D., & Farah, C. S. (2015). Estudo de proteínas GGDEF-EAL em vias de sinalização de c-di-GMP em Xanthomonas citri subsp. citri. Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-20072015-114331/
    • NLM

      Teixeira RD, Farah CS. Estudo de proteínas GGDEF-EAL em vias de sinalização de c-di-GMP em Xanthomonas citri subsp. citri [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-20072015-114331/
    • Vancouver

      Teixeira RD, Farah CS. Estudo de proteínas GGDEF-EAL em vias de sinalização de c-di-GMP em Xanthomonas citri subsp. citri [Internet]. 2015 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-20072015-114331/

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