Decreased rate of protein synthesis, caspace-3 activity, and ubiquitin-proteasome proteolysis in soleus muscles from growing rats fed a low-protein, high-carbohydrate diet (2014)
- Authors:
- USP affiliated authors: KETTELHUT, ISIS DO CARMO - FMRP ; NAVEGANTES, LUIZ CARLOS CARVALHO - FMRP ; ZANON, NEUSA MARIA - FMRP ; OLIVEIRA, EDUARDO BRANDT DE - FMRP
- Unidade: FMRP
- DOI: 10.1139/cjpp-2013-0290
- Subjects: MÚSCULO ESQUELÉTICO; DIETA; PROTEÍNAS; CARBOIDRATOS; INSULINA
- Language: Inglês
- Abstract: Le but de cette étude était d'examiner les changements dans les taux de synthèse protéique, et la décomposition et l'activation d'effecteurs intracellulaires qui contrôlent ces processus, dans le muscle soléaire de rats en croissance nourris avec une diète hypoprotéique hyperglycémique (HPHG) pendant 15 jours. Le poids et le contenu protéique, de même que le taux de synthèse protéique, étaient diminués dans le soléaire des rats HPHG. La disponibilité en acides aminés était diminuée, car le niveau de différents acides aminés essentiels était diminué dans le plasma des rats HPHG. Le taux global de protéolyse était aussi diminué, expliquant les réductions des niveaux d'ARNm d'atrogine-1 et de MuRF-1, des conjugués d'ubiquitine, de l'activité du protéasome et de l'activité de la caspase-3. Les muscles soléaires des rats HPHG présentaient une sensibilité a` l'insuline accrue, avec un accroissement des niveaux de récepteurs de l'insuline et des niveaux de phosphorylation d'AKT, ce qui explique probablement l'inhibition de l'activité de la caspase-3 et du système ubiquitine-protéasome. La chute de la protéolyse dans le muscle semble représenter une réponse adaptative qui contribue a` préserver les protéines dans des conditions où la disponibilité en acides aminés essentiels est diminuée. En outre, le taux de synthèse protéique diminué peut constituer le facteur déterminant quant au faible gain en masse musculaire des rats en croissance nourris avec une diète HPHG
- Imprenta:
- Source:
- Título: Canadian Journal of Physiology and Pharmacology
- ISSN: 0008-4212
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 92, n. 6, p. 445-454, 2014
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
BATISTELA, Emanuele et al. Decreased rate of protein synthesis, caspace-3 activity, and ubiquitin-proteasome proteolysis in soleus muscles from growing rats fed a low-protein, high-carbohydrate diet. Canadian Journal of Physiology and Pharmacology, v. 92, n. 6, p. 445-454, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1139/cjpp-2013-0290. Acesso em: 18 jan. 2026. -
APA
Batistela, E., Pereira, M. P., Siqueira, J. T., Paula-Gomes, S., Zanon, N. M., Oliveira, E. B. de, et al. (2014). Decreased rate of protein synthesis, caspace-3 activity, and ubiquitin-proteasome proteolysis in soleus muscles from growing rats fed a low-protein, high-carbohydrate diet. Canadian Journal of Physiology and Pharmacology, 92( 6), 445-454. doi:10.1139/cjpp-2013-0290 -
NLM
Batistela E, Pereira MP, Siqueira JT, Paula-Gomes S, Zanon NM, Oliveira EB de, Navegantes LCC, Kettelhut I do C, Andrade CMB, Kawashita NH, Baviera AM. Decreased rate of protein synthesis, caspace-3 activity, and ubiquitin-proteasome proteolysis in soleus muscles from growing rats fed a low-protein, high-carbohydrate diet [Internet]. Canadian Journal of Physiology and Pharmacology. 2014 ; 92( 6): 445-454.[citado 2026 jan. 18 ] Available from: https://doi.org/10.1139/cjpp-2013-0290 -
Vancouver
Batistela E, Pereira MP, Siqueira JT, Paula-Gomes S, Zanon NM, Oliveira EB de, Navegantes LCC, Kettelhut I do C, Andrade CMB, Kawashita NH, Baviera AM. Decreased rate of protein synthesis, caspace-3 activity, and ubiquitin-proteasome proteolysis in soleus muscles from growing rats fed a low-protein, high-carbohydrate diet [Internet]. Canadian Journal of Physiology and Pharmacology. 2014 ; 92( 6): 445-454.[citado 2026 jan. 18 ] Available from: https://doi.org/10.1139/cjpp-2013-0290 - Adrenodemedullation activates the Ca2+-dependent proteolysis in soleus muscles from rats exposed to cold
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Informações sobre o DOI: 10.1139/cjpp-2013-0290 (Fonte: oaDOI API)
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