Akt-dependent activation of mTORC1 complex involves phosphorylation of mTOR (Mammalian target of rapamycin) by IκB Kinase α (IKK α) (2014)
- Authors:
- Autor USP: BASSÈRES, DANIELA SANCHEZ - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1074/jbc.M114.554881
- Subjects: PROTEÍNAS QUINASES; GENES SUPRESSORES
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Journal of Biological Chemistry
- ISSN: 0021-9258
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 289, n. 36, p. 25227-25240, 2014
- Este periódico é de acesso aberto
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
-
ABNT
DAN, Han C et al. Akt-dependent activation of mTORC1 complex involves phosphorylation of mTOR (Mammalian target of rapamycin) by IκB Kinase α (IKK α). Journal of Biological Chemistry, v. 289, n. 36, p. 25227-25240, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1074/jbc.M114.554881. Acesso em: 04 mar. 2026. -
APA
Dan, H. C., Ebbs, A., Pasparakis, M., Dyke, T. V., Bassères, D. S., & Baldwin, A. S. (2014). Akt-dependent activation of mTORC1 complex involves phosphorylation of mTOR (Mammalian target of rapamycin) by IκB Kinase α (IKK α). Journal of Biological Chemistry, 289( 36), 25227-25240. doi:10.1074/jbc.M114.554881 -
NLM
Dan HC, Ebbs A, Pasparakis M, Dyke TV, Bassères DS, Baldwin AS. Akt-dependent activation of mTORC1 complex involves phosphorylation of mTOR (Mammalian target of rapamycin) by IκB Kinase α (IKK α) [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2014 ; 289( 36): 25227-25240.[citado 2026 mar. 04 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M114.554881 -
Vancouver
Dan HC, Ebbs A, Pasparakis M, Dyke TV, Bassères DS, Baldwin AS. Akt-dependent activation of mTORC1 complex involves phosphorylation of mTOR (Mammalian target of rapamycin) by IκB Kinase α (IKK α) [Internet]. Journal of Biological Chemistry. 2014 ; 289( 36): 25227-25240.[citado 2026 mar. 04 ] Available from: https://doi.org/10.1074/jbc.M114.554881 - Preparation, characterization and in vitro evaluation of ε-polylysine-loaded polymer blend microparticles for potential pancreatic cancer therapy
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Informações sobre o DOI: 10.1074/jbc.M114.554881 (Fonte: oaDOI API)
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