Substituição encontrada no sítio ativo da enzima metiltioadenosina fosforilase de Schistosoma mansoni, pode explicar o aumento da afinidade pelo substrato alternativo, adenosina (2014)
- Authors:
- USP affiliated author: PEREIRA, HUMBERTO D'MUNIZ - IFSC
- School: IFSC
- Subjects: PROTEÍNAS (ESTUDO); ENZIMAS (ESTUDO); ESQUISTOSSOMOSE (TRATAMENTO)
- Language: Português
- Imprenta:
- Publisher: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC
- Place of publication: São Carlos
- Date published: 2014
- ISBN: 9788561958091
- Source:
- Título do periódico: Livro de Resumos
- Conference title: Semana Integrada do Instituto de Física de São Carlos - SIFSC
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ABNT
TORINI, J. R. e BRANDÃO NETO, J. e PEREIRA, Humberto d'Muniz. Substituição encontrada no sítio ativo da enzima metiltioadenosina fosforilase de Schistosoma mansoni, pode explicar o aumento da afinidade pelo substrato alternativo, adenosina. 2014, Anais.. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2014. . Acesso em: 13 ago. 2022. -
APA
Torini, J. R., Brandão Neto, J., & Pereira, H. d'M. (2014). Substituição encontrada no sítio ativo da enzima metiltioadenosina fosforilase de Schistosoma mansoni, pode explicar o aumento da afinidade pelo substrato alternativo, adenosina. In Livro de Resumos. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC. -
NLM
Torini JR, Brandão Neto J, Pereira H d'M. Substituição encontrada no sítio ativo da enzima metiltioadenosina fosforilase de Schistosoma mansoni, pode explicar o aumento da afinidade pelo substrato alternativo, adenosina. Livro de Resumos. 2014 ;[citado 2022 ago. 13 ] -
Vancouver
Torini JR, Brandão Neto J, Pereira H d'M. Substituição encontrada no sítio ativo da enzima metiltioadenosina fosforilase de Schistosoma mansoni, pode explicar o aumento da afinidade pelo substrato alternativo, adenosina. Livro de Resumos. 2014 ;[citado 2022 ago. 13 ] - Crystal structure of Schistosoma mansoni adenylosuccinate lyase in complex with AMP
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