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Mudanças na interface de nanopartículas de Au/Ag e lipases: seus efeitos na atividade enzimática (2014)

  • Authors:
  • Autor USP: KISUKURI, CAMILA DE MENEZES - IQ
  • Unidade: IQ
  • Sigla do Departamento: QFL
  • Subjects: QUÍMICA ORGÂNICA; NANOPARTÍCULAS; LIPASE; ATIVAÇÃO ENZIMÁTICA
  • Language: Português
  • Abstract: Nesta dissertação estão descritos os resultados obtidos sobre a preparação de nanocascas funcionalizadas (nanopartículas ocas) de ouro/prata de diâmetro de 50 nm e imobilização de diferentes lipases (Burkholderia cepacia (BCL) e pâncreas de porco (PPL)). [Obs.: A imagem do esquema pode ser visto no arquivo PDF] Inicialmente as nanocascas de ouro/prata (NSs AgAu) foram sintetizadas e caracterizadas, através de imagens de MEV e MET. Através destas imagens algumas características das NSs AgAu foram elucidadas, como seu tamanho e sua característica oca. Em seguida, a funcionalização das NSs AgAu com diferentes moléculas mercapto-alcanóicas e uma molécula mercapto-amina foi realizada. Depois de funcionalizadas as NSs-funcionalizadas foram ativadas, com glutaraldeído ou EDC, para que assim elas ficassem aptas à imobilização das lipases, via ligação covalente. Para a BCL foi possível imobilizar 0,155-0,282 mg de proteína/3 mg do suporte. No caso da PPL uma menor quantidade de enzima foi imobilizada (0,035-0,048 mg/3 mg do suporte). A atividade da enzima imobilizada foi testada frente à reação de acetilação enantiosseletiva do (R,S)-1-feniletanol com acetato de vinila (RCE, resolução cinética enzimática). Excelentes resultados de conversão (50%) e seletividade (E > 200) foram conseguidos com a BCL imobilizada em todos os suportes. A PPL livre não catalisava a acetilação deste substrato e quando esta enzima foi imobilizada nas diferentes NSs-funcionalizadas, os resultados apresentados para acetilação enantiosseletiva do (R,S)-1-feniletanol com acetato de vinila foram interessantes. Nesse caso conseguimos alcançar conversões de até 4% do substrato R à sua forma acetilada com excelente enantiosseletividade ( > 99% e.e. do produto). Como uma alternativa de demonstrar a atividade enzimática da BCL imobilizada em reação tradicional de hidrólise, o teste da hidrólise do palmitatode p-Nitrofenila pela BCL livre e imobilizada foi realizado. Este teste revelou que a BCL imobilizada nas NSs-funcionalizadas catalisavam a hidrólise do palmitato de p-Nitrofenila mais rápido que a enzima livre, comprovando os bons resultados obtidos na RCE, mostrando que os sistemas onde tínhamos a BCL imobilizada foram mais eficientes que a enzima livre. As NSs AgAu, NSs-funcionalizadas e até as nanocascas contendo as lipases imobilizadas foram caracterizadas por de imagens de MEV e MET, análises de FT-IR e método de Bradford. Outros estudos com os sistemas contendo a BCL imobilizada foram elucidados. Diferentes funcionalizadores de diferentes tamanhos foram utilizados e a influência de cada um deles sobre a atividade enzimática foi estudado. Por exemplo, quando as NSs AuAg foram funcionalizadas com moléculas mercapto-alcanóicas menores, como por exemplo, o ácido mercapto acético, melhores resultados para a RC do (R,S)-1-feniletanol foram conseguidos. As diferentes formas de ativação da NSs-funcionalizadas utilizando glutaraldeído ou EDC, para consequente imobilização da BCL não resultaram em alterações da atividade enzimática na RC, apresentando valores idênticos para RCE. Experimentos para testar a estabilidade dos sistemas contendo a BCL imobilizada também foram feitos. Descobrimos que é possível armazenar a BCL imobilizada nos diferentes sistemas à - 4°C por até 28 dias. O estudo da reciclagem destes sistemas revelou que por até 3 ciclos os sistemas conseguiram manter 90% da atividade enzimática
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 21.02.2014
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      KISUKURI, Camila de Menezes; ANDRADE, Leandro Helgueira. Mudanças na interface de nanopartículas de Au/Ag e lipases: seus efeitos na atividade enzimática. 2014.Universidade de São Paulo, São Paulo, 2014. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46136/tde-24032014-085448/ >.
    • APA

      Kisukuri, C. de M., & Andrade, L. H. (2014). Mudanças na interface de nanopartículas de Au/Ag e lipases: seus efeitos na atividade enzimática. Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46136/tde-24032014-085448/
    • NLM

      Kisukuri C de M, Andrade LH. Mudanças na interface de nanopartículas de Au/Ag e lipases: seus efeitos na atividade enzimática [Internet]. 2014 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46136/tde-24032014-085448/
    • Vancouver

      Kisukuri C de M, Andrade LH. Mudanças na interface de nanopartículas de Au/Ag e lipases: seus efeitos na atividade enzimática [Internet]. 2014 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46136/tde-24032014-085448/

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