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A inibição do crescimento radicular pelo peptídeo hormonal AtRALF1 é dependente da interação com a proteína AtCML38, uma proteína secretada semelhante a calmodulina (2013)

  • Authors:
  • Autor USP: CAMPOS, WELLINGTON FERREIRA - ESALQ
  • Unidade: ESALQ
  • Sigla do Departamento: LGN
  • Subjects: PEPTÍDEOS; INIBIDORES DE CRESCIMENTO; CALMODULINA; RAIZ; PROTEÍNAS
  • Keywords: VIA SECRETÓRIA
  • Language: Português
  • Abstract: O fator de alcalinização rápida ou RALF (do inglês, Rapid ALkalinization Factor) é um peptídeo hormonal ubíquo que induz a atividade de uma MAP quinase, bem como um aumento rápido do pH extracelular do meio de cultura de células em suspensão. O AtRALF1, uma das 37 isoformas de RALF presentes em Arabidopsis thaliana, é um peptídeo secretado de 5 kDa, que inibe o crescimento radicular e causa uma rápida mobilização de Ca2+ extra e intracelular. Em células eucarióticas, calmodulinas são proteínas bem caracterizadas por mediar a transdução de sinais de Ca2+ intracelular. Entretanto, em várias espécies vegetais incluindo Arabidopsis, também existem relatos de calmodulinas secretadas com funções ainda desconhecidas. Neste trabalho, foi caracterizada a AtCML38, uma proteína de Arabidopsis semelhante a calmodulina e que interage com o peptídeo AtRALF1. Análises in silico e por RT-PCR semi-quantitativo mostram a co-expressão de ambos os genes AtRALF1 e AtCML38 em raízes de plântulas de Arabidopsis. Apesar da ausência de um peptídeo sinal típico na proteína AtCML38, a localização sub-celular demonstra que esta é secretada através da via secretória RE-Golgi. O uso de uma versão truncada da AtCML38, cujos 87 primeiros aminoácidos foram retirados, indicou que o N-terminal é essencial para o seu direcionamento. Por meio de ensaios de complementação fluorescente bimolecular, foi demonstrado que AtCML38 interage com AtRALF1 no apoplasto de folhas de tabaco. Ensaios de pulldown indicam queesta interação é específica e dependente de Ca2+ e do pH. Um mutante por inserção de T-DNA, que não produz a proteína AtCML38 (cml38), mostrou-se insensível ao peptídeo AtRALF1 aplicado exogenamente, e suas raízes cresceram normalmente. Plantas transgênicas de Arabidopsis super-expressando o gene AtRALF1 (35S:AtRALF1) têm um fenótipo semi-anão com pronunciada redução do crescimento radicular. Contudo, quando plantas 35S:AtRALF1 foram cruzadas com o mutante cml38, suas progênies exibiram fenótipo e crescimento radicular normais, apesar do acúmulo do peptídeo AtRALF1. Juntos, os resultados mostram que AtCML38 interage com o peptídeo hormonal AtRALF1, e que a proteína AtCML38 é essencial para inibição do crescimento radicular causado pelo peptídeo
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 26.08.2013
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      CAMPOS, Wellington Ferreira. A inibição do crescimento radicular pelo peptídeo hormonal AtRALF1 é dependente da interação com a proteína AtCML38, uma proteína secretada semelhante a calmodulina. 2013. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Piracicaba, 2013. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-11092013-155501/. Acesso em: 20 jan. 2026.
    • APA

      Campos, W. F. (2013). A inibição do crescimento radicular pelo peptídeo hormonal AtRALF1 é dependente da interação com a proteína AtCML38, uma proteína secretada semelhante a calmodulina (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Piracicaba. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-11092013-155501/
    • NLM

      Campos WF. A inibição do crescimento radicular pelo peptídeo hormonal AtRALF1 é dependente da interação com a proteína AtCML38, uma proteína secretada semelhante a calmodulina [Internet]. 2013 ;[citado 2026 jan. 20 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-11092013-155501/
    • Vancouver

      Campos WF. A inibição do crescimento radicular pelo peptídeo hormonal AtRALF1 é dependente da interação com a proteína AtCML38, uma proteína secretada semelhante a calmodulina [Internet]. 2013 ;[citado 2026 jan. 20 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-11092013-155501/

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