The crystal structure of the cysteine protease Xylellain from Xylella fastidiosa reveals an intriguing activation mechanism (2013)
- Authors:
- USP affiliated authors: OLIVA, GLAUCIUS - IFSC ; THIEMANN, OTAVIO HENRIQUE - IFSC
- Unidade: IFSC
- DOI: 10.1016/j.febslet.2013.01.009
- Subjects: DOENÇAS DE PLANTAS; BACTÉRIAS; CRISTALOGRAFIA
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título do periódico: FEBS Letters
- ISSN: 0014-5793
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 587, n. 4, p. 339-344, Feb. 2013
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo é de acesso aberto
- URL de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: bronze
-
ABNT
LEITE, Ney Ribeiro et al. The crystal structure of the cysteine protease Xylellain from Xylella fastidiosa reveals an intriguing activation mechanism. FEBS Letters, v. 587, n. 4, p. 339-344, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.01.009. Acesso em: 24 abr. 2024. -
APA
Leite, N. R., Faro, A. R., Dotta, M. A. O., Faim, L. M., Gianotti, A., Silva, F. H., et al. (2013). The crystal structure of the cysteine protease Xylellain from Xylella fastidiosa reveals an intriguing activation mechanism. FEBS Letters, 587( 4), 339-344. doi:10.1016/j.febslet.2013.01.009 -
NLM
Leite NR, Faro AR, Dotta MAO, Faim LM, Gianotti A, Silva FH, Oliva G, Thiemann OH. The crystal structure of the cysteine protease Xylellain from Xylella fastidiosa reveals an intriguing activation mechanism [Internet]. FEBS Letters. 2013 ; 587( 4): 339-344.[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.01.009 -
Vancouver
Leite NR, Faro AR, Dotta MAO, Faim LM, Gianotti A, Silva FH, Oliva G, Thiemann OH. The crystal structure of the cysteine protease Xylellain from Xylella fastidiosa reveals an intriguing activation mechanism [Internet]. FEBS Letters. 2013 ; 587( 4): 339-344.[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.febslet.2013.01.009 - Busca de compostos tripanocidas e leishmanicidas em Canavalia brasiliensis Mart. ex Benth (Leguminosae)
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Informações sobre o DOI: 10.1016/j.febslet.2013.01.009 (Fonte: oaDOI API)
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