Estudos em RMN de alta pressão da proteína tioredoxina de Plasmodium falciparum (2011)
- Authors:
- Autor USP: MUNTE, CLAUDIA ELISABETH - IFSC
- Unidade: IFSC
- Subjects: RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR; PLASMODIUM (ESTUDO); MALÁRIA (ESTUDO)
- Language: Português
- Imprenta:
- Publisher: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC
- Publisher place: São Carlos
- Date published: 2011
- ISBN: 9788561958015
- Source:
- Título do periódico: Caderno de Resumos
- Conference titles: Semana do Instituto de Física de São Carlos - SIFSC
-
ABNT
AZEVEDO, Érika Chang de; MUNTE, Claudia Elisabeth; KALBITZER, Hans Robert. Estudos em RMN de alta pressão da proteína tioredoxina de Plasmodium falciparum. Anais.. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2011. -
APA
Azevedo, É. C. de, Munte, C. E., & Kalbitzer, H. R. (2011). Estudos em RMN de alta pressão da proteína tioredoxina de Plasmodium falciparum. In Caderno de Resumos. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC. -
NLM
Azevedo ÉC de, Munte CE, Kalbitzer HR. Estudos em RMN de alta pressão da proteína tioredoxina de Plasmodium falciparum. Caderno de Resumos. 2011 ; -
Vancouver
Azevedo ÉC de, Munte CE, Kalbitzer HR. Estudos em RMN de alta pressão da proteína tioredoxina de Plasmodium falciparum. Caderno de Resumos. 2011 ; - Peptídeo β-amiloide da doença de Alzheimer estudado por ressonância magnética nuclear de alta pressão
- Excited states of the Alzheimer beta-amyloid peptide can be detected by high pressure NMR spectroscopy
- Expression and purification of (1-40) and (1-42) Alzheimer beta-amyloid peptides
- Pressure dependence of backbone chemical shifts in the model peptides Ac-Gly-Gly-Xxx-Ala-NH2
- Pressure dependence of side chain 13C chemical shifts in model peptides Ac-Gly-Gly-Xxx-Ala-NH2
- A new dimension in pulsed NMR spectroscopy of proteins
- NMR assignments of oxidised thioredoxin from Plasmodium falciparum
- Ceramic cells for high pressure NMR spectroscopy of proteins
- Intrinsic allosteric inhibition of signaling proteins by targeting rare interaction states detected by high-pressure NMR spectroscopy
- Pressure dependence of 'ANTPOT.15 N' chemical shifts in model peptides Ac-Gly-Gly-X-Ala-N'H IND.2'
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