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Determinação estrutural da proteína selenocisteína sintase da Escherichia coli (2010)

  • Authors:
  • Autor USP: CASSAGO, ALEXANDRE - IFSC
  • Unidade: IFSC
  • Sigla do Departamento: FFI
  • Subjects: AMINOÁCIDOS (ESTUDO); ENZIMAS (ESTUDO); ESCHERICHIA COLI; PROTEÍNAS; DIFRAÇÃO POR RAIOS X; AMINOACIL T RNA SINTETASES
  • Language: Português
  • Abstract: A biossíntese do 21º aminoácido, Selenocisteína (Sec - U), envolve uma complexa maquinaria enzimática composta, em eubactérias, pela Selenocisteína Sintase (SELA), Fator de Elongação de Selenocisteína (SELB), Selenofosfato Sintetase (SELO) e tRNA de Inserção Selenocisteína (‘tRNA POT. sec'). Em arqueobactérias e eucariotos existem ainda O - fosforil ‘tRNA POT. sec' Kinase (PSTK), SepSecS como SELA, EFSec como SELB, SPS1 e 2 como SELD e Proteína Ligante ao SECIS 2 (‘SBP IND.2’). O resíduo Selenocisteína é incorporado à proteína nascente no códon semelhante ao UGA de terminação identificado como local para incorporação de Sec, pela presença da Sequência de Inserção de Selenocisteína (SECIS), juntamente ao códon UGA na região codificante em bactérias e na região 3'não codificante em arqueobactérias e eucariotos. SELA desempenha um papel central nessa via de biossíntese pela modificação do resíduo de Serina carregado ao ‘tRNA POT. sec' pela enzima Seril-tRNA Sintetase (SerRS) convertendo-o em Selenocisteína. Essa enzima forma um complexo homodecamérico que reconhece e liga-se especificamente a Seril-‘tRNA POT. sec'. A interação específica entre SELA e o tRNA permanece ainda não determinada. Nosso objetivo é a investigação estrutural por Espalhamento de Raios-X a Baixos Ângulos (SAXS) e cristalização da SELA e SELA-‘tRNA POT. sec' de Escherichiacoli. Dados de SAXS determinaram parâmetros dimensionais como dimensão máxima, massa molecular e raio de giro. O modelo ab-inition foi calculado assumindo a simetria ‘P5 IND.2’ de projeções de Microscopia Eletrônica de Transmissão (TEM). Os cristais obtidos do complexo SELA-tRNA mostraram o grupo espacial e dimensões da cela, apesar da baixa resolução dos dados.Para melhorar os estudos estruturais um modelo para proteína SELA de Escherichia coli foi construído usando o alinhamento da sequência de aminoácidos e o PDB, da proteína SELA putativa, de Methanococcus jannaschii, que apesar da baixa identidade resultou em um modelo muito bom. Adicionalmente, uma Análise de Acoplamento Estatístico (SCA) foi realizada baseada em alinhamentos múltiplos da proteína SELA, ordenando os aminoácidos mais conservados e a relação existente entre eles.
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 27.08.2010
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      CASSAGO, Alexandre; THIEMANN, Otávio Henrique. Determinação estrutural da proteína selenocisteína sintase da Escherichia coli. 2010.Universidade de São Paulo, São Carlos, 2010. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-01092010-114422/ >.
    • APA

      Cassago, A., & Thiemann, O. H. (2010). Determinação estrutural da proteína selenocisteína sintase da Escherichia coli. Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-01092010-114422/
    • NLM

      Cassago A, Thiemann OH. Determinação estrutural da proteína selenocisteína sintase da Escherichia coli [Internet]. 2010 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-01092010-114422/
    • Vancouver

      Cassago A, Thiemann OH. Determinação estrutural da proteína selenocisteína sintase da Escherichia coli [Internet]. 2010 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/76/76132/tde-01092010-114422/

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