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Estudo da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) por ultracentrifugação analítica e fluorescência em função do pH (2010)

  • Authors:
  • Autor USP: CARVALHO, FRANCISCO ADRIANO DE OLIVEIRA - IQSC
  • Unidade: IQSC
  • Assunto: FÍSICO-QUÍMICA
  • Language: Português
  • Abstract: A hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus (HbGp) é homológa à hemoglobina da Lumbricus terrestris (HbLt). Baseado nos estudos de MALDI-TOF-MS foi determinada a massa molecular (MM) das subunidades da HbGp. Entretanto, ainda não era possível propor o valor exato da MM para a HbGp íntegra, pois não se sabe exatamente qual é a estequiometria deste oligômero. O estudo por ultracentrifugação analítica permitiu avaliação independente da massa molecular da HbGp. Valores de MM 3600 ± 100 e 3700 ± 100 kDa foram obtidos para a oxi- e cianometa-HbGp, respectivamente. Este valor está de acordo com a massa esperada, assumido a estequiometria proposta por Vinogradov para a HbLt. A estabilidade das formas oxi- e cianometa-HbGp foi avaliada, ficando evidenciada a maior estabilidade da forma cianometa -HbGp. Através do software SEDFIT foi calculado um Vbar de 0,755 ± 0,004 mL/mg para a proteína íntegra e de 0,736 ± 0,004 mL/mg para o monômero d. Para o monômero d puro foram obtidos um coeficiente de sedimentação de 1,95 ± 0,04 S para ambos os valores de pH 7,0 e 10,0. Distribuições c (s) do monômero d puro indicaram que uma pequena contribuição (5%) de dímero de monômeros, d2, com valores de s* de 3,2 S estava presente.Para a HbGp íntegra no pH 10,0 nenhuma contribuição em 58 - 59 S foi observada, sugerindo completa dissociação oligomérica. A distribuição c (s) mostrou dois picos adicionais em 4,2 - 4,4 S, provavelmente devido ao trímero, abc; e em 5,8 - 6,0 S, que poderia ser associado ao tetrâmero, abcd. Adição de b-mercaptoetanol leva ao desaparecimento do pico em 4,2 S, consistente com a redução das pontes dissulfeto do trímero abc e produção dos monômeros a, b e c. Cerca de 19 % da forma ciano-HbGp íntegra coexiste em equilíbrio com as subunidades dissociadas. Finalmente, estudos em meio ácido mostram que na faixa de pH 5,0 - 7,0 as três formas de oxidação de HbGp apresentaram alta estabilidade oligomérica. Abaixo de pH 5,0 os dados de fluorescência mostram que a estabilidade diminui na sequência cianometa > oxi > meta
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 05.03.2010
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      CARVALHO, Francisco Adriano de Oliveira; TABAK, Marcel. Estudo da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) por ultracentrifugação analítica e fluorescência em função do pH. 2010.Universidade de São Paulo, São Carlos, 2010. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-18052010-103045/ >.
    • APA

      Carvalho, F. A. de O., & Tabak, M. (2010). Estudo da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) por ultracentrifugação analítica e fluorescência em função do pH. Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-18052010-103045/
    • NLM

      Carvalho FA de O, Tabak M. Estudo da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) por ultracentrifugação analítica e fluorescência em função do pH [Internet]. 2010 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-18052010-103045/
    • Vancouver

      Carvalho FA de O, Tabak M. Estudo da hemoglobina extracelular gigante de Glossoscolex paulistus (HbGp) por ultracentrifugação analítica e fluorescência em função do pH [Internet]. 2010 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75131/tde-18052010-103045/


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