Estrutura termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular (2007)
- Authors:
- Autor USP: VIEIRA, DAVI SERRADELLA - FFCLRP
- Unidade: FFCLRP
- Sigla do Departamento: 593
- Subjects: BIOFÍSICA; QUÍMICA
- Language: Português
- Abstract: As xilanases (EC 3.2.1.8), enzimas produzidas por diversos organismos, são capazes de hidrolisar as ligações beta-1,4 da cadeia principal da xilana, o mais abundante polissacarídeo hemicelulósico da natureza. O grande potencial biotecnológico das xilanases consiste na sua aplicação nas etapas de branqueamento do papel, nas quais a xilana é hidrolisada sob condição de temperatura elevada para facilitar a remoção da lignina (substância responsável pela coloração), diminuindo a quantidade de compostos clorados utilizados nestas etapas. A termoestabilidade e a especificidade pela xilana são as propriedades responsáveis pelo grande interesse biotecnológico e comercial que as xilanases têm atraído. As xilanases mesofílica, XBC, de temperatura ótima 55°C (produzida pela bactéria Bacillus circulans) e termofilica, XTL, de temperatura ótima 70°C (produxida pelo fungo Thennomyces lanuginosus) foram estudadas comparativamente por simulação de dinâmica. Os sistemas foram modelados pelo campo de força GROMOS-96(43A1) e as simulações realizadas pelo programa GROMACS 3.2. O objetivo do trabalho é relacionar as diferenças estruturais, energéticas e dinâmicas com as diferentes termostabilidades exibidas por estas enzimas. Os estudos por simulação sugerem claramente a existência de dois grandes tipos de regiões nas enzimas xilanases XBC e XTL: uma conservada e de grande estabilidade, que é o domínio palma, e a outra que pode sofrer grande movimentação, no caso o domíniopolegar. Uma movimentação do tipo "abre- fecha" de dobradiça foi identificada. O monitoramento das ligações de hidrogênio inter/intramoleculares e pontes salinas ao longo do tempo e em função da temperatura permitem explicar clara e detalhadamente as diferentes termoestabilidades exibidas por duas proteínas da mesma família que compartilham de uma estrutura tridimensional altamente semelhante. Foi possível identificar 14 resíduos carregados que ) estão presentes na XTL e ausentes na XBC, tais resíduos devem ser considerados sítios potenciais de mutação na XBC. De uma maneira geral, tanto na XBC quanto na XTL, a presença do substrato não altera as características de cada domínio / região mas confere estabilidade para o domínio polegar. Nenhuma diferença clara na afinidade pelo substrato foi detectada pelas interações intermoleculares proteína-substrato
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2007
- Data da defesa: 03.10.2007
-
ABNT
VIEIRA, Davi Serradella. Estrutura termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular. 2007. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2007. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-11092009-133630/. Acesso em: 23 abr. 2024. -
APA
Vieira, D. S. (2007). Estrutura termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-11092009-133630/ -
NLM
Vieira DS. Estrutura termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular [Internet]. 2007 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-11092009-133630/ -
Vancouver
Vieira DS. Estrutura termoestabilidade e atividade de xilanases: um estudo via simulação molecular [Internet]. 2007 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/59/59138/tde-11092009-133630/
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