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Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa (2007)

  • Authors:
  • Autor USP: VARISI, VANDERLEI APARECIDO - ESALQ
  • Unidade: ESALQ
  • Sigla do Departamento: LGN
  • Subjects: AMINOÁCIDOS; ENZIMAS; GENÉTICA VEGETAL; MILHO; PSEUDOCEREAIS
  • Language: Português
  • Abstract: O aspartato é o precursor comum dos aminoácidos essenciais lisina, treonina, metionina e isoleucina. Devido à deficiência em lisina, a via metabólica do ácido aspártico tem sido estudada em cereais e os resultados obtidos indicaram a importância da aspartato quinase (AK), da homoserina desidrogenase (HSDH) e da dihidrodipicolinato sintase (DHDPS) como enzimas chave na regulação da síntese de lisina. Considerando-se a importância do milho e da quinoa como fontes de proteínas para humanos e animais, os objetivos deste trabalho foram: i) estudar as enzimas AK e HSDH nas sementes dos mutantes B77xB79o5; B37o7; W22o10, W22o11 e W22o13 e de seus respectivos tipos selvagens; ii) caracterizar a enzima DHDPS e analisar a composição de aminoácidos solúveis e incorporados nas proteínas das sementes dos mutantes Oh43o1, Oh43o2, Oh43fl1, Oh43fl2 e no respectivo tipo selvagem; iii) estudar nas sementes as enzimas AK, HSDH e DHDPS e alguns aspectos envolvidos na assimilação de nitrogênio e o perfil de aminoácidos de quinoa. Quando os mutantes B77xB79o5; B37o7; W22o10, W22o11 e W22o13 foram estudados, as análises demonstraram importantes variações nas atividades da AK e da HSDH entre os genótipos quando comparados com os respectivos tipos selvagens. A atividade da DHDPS foi fortemente inibida por lisina e não foram observadas variações significativas entre os genótipos Oh43o1, Oh43o2, Oh43fl1 e Oh43fl2, quando comparados com o genótipo Oh43+. A composição deaminoácidos revelou as maiores concentrações de lisina solúvel e incorporada em proteínas no mutante Oh43o2. Os estudos com quinoa demonstraram a presença de pelo menos duas isoenzimas da AK, uma sensível à inibição por lisina e a outra por treonina, duas isoenzimas da HSDH, uma resistente e a outra sensível à inibição por treonina e uma isoenzima da DHDPS sensível à inibição por lisina. As sementes de quinoa também apresentaram ) altas concentrações de lisina solúvel e incorporada em proteínas.
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 01.10.2007
  • Acesso à fonte
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    • ABNT

      VARISI, Vanderlei Aparecido. Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa. 2007. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Piracicaba, 2007. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-09112007-085112/. Acesso em: 10 jan. 2026.
    • APA

      Varisi, V. A. (2007). Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Piracicaba. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-09112007-085112/
    • NLM

      Varisi VA. Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa [Internet]. 2007 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-09112007-085112/
    • Vancouver

      Varisi VA. Caracterização de enzimas envolvidas na síntese de lisina de milho e quinoa [Internet]. 2007 ;[citado 2026 jan. 10 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/11/11137/tde-09112007-085112/


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