Homology modeling and molecular interaction field studies of 'alfa'-glucosidases as a guide to structure-based design of novel proposed anti-HIV inhibitors (2005)
- Authors:
- Autor USP: CARVALHO, IVONE - FCFRP
- Unidade: FCFRP
- DOI: 10.1007/s10822-005-1486-6
- Assunto: SÍNDROME DE IMUNODEFICIÊNCIA ADQUIRIDA (TRATAMENTO)
- Language: Inglês
- Imprenta:
- Source:
- Título: Journal of Computer-Aided Molecular Design
- ISSN: 0920-654X
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 19, p. 83-92, 2005
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
TOMICH, C. H. et al. Homology modeling and molecular interaction field studies of 'alfa'-glucosidases as a guide to structure-based design of novel proposed anti-HIV inhibitors. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 19, p. 83-92, 2005Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-005-1486-6. Acesso em: 07 nov. 2024. -
APA
Tomich, C. H., Silva, P. da, Carvalho, I., & Taft, C. A. (2005). Homology modeling and molecular interaction field studies of 'alfa'-glucosidases as a guide to structure-based design of novel proposed anti-HIV inhibitors. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 19, 83-92. doi:10.1007/s10822-005-1486-6 -
NLM
Tomich CH, Silva P da, Carvalho I, Taft CA. Homology modeling and molecular interaction field studies of 'alfa'-glucosidases as a guide to structure-based design of novel proposed anti-HIV inhibitors [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2005 ; 19 83-92.[citado 2024 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-005-1486-6 -
Vancouver
Tomich CH, Silva P da, Carvalho I, Taft CA. Homology modeling and molecular interaction field studies of 'alfa'-glucosidases as a guide to structure-based design of novel proposed anti-HIV inhibitors [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2005 ; 19 83-92.[citado 2024 nov. 07 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-005-1486-6 - Síntese de ceto-inososes com potencial atividade anti-glucosidase
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Informações sobre o DOI: 10.1007/s10822-005-1486-6 (Fonte: oaDOI API)
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