A proteína prion celular e seus ligantes-vitronectina, sti1 e laminina - nos mecanismos de plasticidade neuronal (2004)
- Authors:
- Autor USP: HAJJ, GLAUCIA NOELI MAROSO - IQ
- Unidade: IQ
- Sigla do Departamento: QBQ
- Subjects: NEUROBIOLOGIA; SISTEMA NERVOSO (ESTUDO); PROTEÍNAS DO TECIDO NERVOSO (ESTUDO); INFECÇÕES DO SISTEMA NERVOSO CENTRAL
- Language: Português
- Abstract: Prions são agentes etiológicos das encefalopatias espongiformes transmissíveis, doenças que acometem tanto homens quanto animais. A proteína infecciosa, PrPsc, é uma isoforma de uma proteína celular normal denominada PrPc. As funções de PrPc ainda causam controvérsia na literatura, mas já foi demonstrada a participação de PrPc em uma variedade de fenômenos biológicos, como homeostase de íons cobre, proteção contra estresse oxidativo, sinalização celular e neuritogênese entre outros. A interação de PrPc com laminina, uma proteína de matriz extracelular, leva a formação e manutenção de neuritos em neurônios hipocampais. Seguindo este caminho, demonstramos no presente trabalho a interação de PrPc com outra proteína de matriz extracelular, vitronectina (Vn). Esta interação também leva ao crescimento neurítico, tanto em células do sistema nervoso central quanto do sistema nervoso periférico. No sistema nervoso periférico, a ausência de PrPc é compensada por integrinas, no fenômeno da neuritogênese. relatamos também que a interação de PrPc com SII1, uma cochaperonina, leva tanto a neuritogênese quanto a neuroproteção por vias de sinalização distintas. A ligação de PrPc com Vn e SI11 se dá através de domínios contíguos, de modo que as interações são excludentes sendo aquela com Vn mais favorável, como observado em ensaios de ligação in vitro, quanto através do fenômeno de neuritogênese. Já a ligação de laminina se dá em um domínio distante daqueles de ligação à Vn eSI11. Assim, pode ser observada cooperatividade entre laminina e STIl no fenômeno da neuritogênese. Por fim, demonstra-se que a interação PrPclaminina in vivo é importante para os mecanismos de consolidação da memória
- Imprenta:
- Data da defesa: 19.11.2004
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ABNT
HAJJ, Glaucia Noeli Maroso. A proteína prion celular e seus ligantes-vitronectina, sti1 e laminina - nos mecanismos de plasticidade neuronal. 2004. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2004. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-21122015-165320/. Acesso em: 12 fev. 2026. -
APA
Hajj, G. N. M. (2004). A proteína prion celular e seus ligantes-vitronectina, sti1 e laminina - nos mecanismos de plasticidade neuronal (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-21122015-165320/ -
NLM
Hajj GNM. A proteína prion celular e seus ligantes-vitronectina, sti1 e laminina - nos mecanismos de plasticidade neuronal [Internet]. 2004 ;[citado 2026 fev. 12 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-21122015-165320/ -
Vancouver
Hajj GNM. A proteína prion celular e seus ligantes-vitronectina, sti1 e laminina - nos mecanismos de plasticidade neuronal [Internet]. 2004 ;[citado 2026 fev. 12 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-21122015-165320/
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