Tese

Contribuição de aminoácidos da extremidade c-terminal para a estrutura e a função da 'alfa'-tropomiosina (2002)

• Authors:
  • Nhani Júnior, Antonio
  • Ferro, Jesus Aparecido (Orientador)
• Autor USP: NHANI JUNIOR, ANTONIO - FMRP
• Unidade: FMRP
• Sigla do Departamento: RBI
• Assunto: BIOQUÍMICA
• Language: Português
• Abstract: A Tropomiosina (Tmy) é um dos compohentes do sistema regulatório cálcio- sensível presente em músculo esquélético e, em conjunto com o complexo troponina, regula a contração muscular. A molécula é composta por duas cadelas em "coiled-coil", com as 'alfa'-hélices em paralelo e em registro alojadas nas duas cavidades formadas pela dupla hélice da actina (F-actina). As moléculas de Tmy formam um filamento longo por sobreposição dos 9 aminoácidos das extremidades N-terminais de uma molécula com os 9 aminoácidos das extremidades C-terminais da molécula seguinte. Esta polimerização cabeça-cauda é a responsável pelas propriedades estruturais e funcionais apresentadas pela Tmy isolada de músculo. Estudos mostraram que as regiões amino- e carboxi-terminais são essenciais para as propriedades e funções da Tmy: associação cabeça-cauda, ligação à actina e à troponina e regulação da contração. A análise da estrutura cristalina de peptídeos quiméricos da molécula mostrou que, embora virtualmente a molécula toda seja uma 'alfa'- hélice, a extremidade C-terminal pode não formar um "coiled-coil". Assim, não se conhece ainda os detalhes moleculares desta interação cabeça-cauda na Tiny, crucial para a sua função na regulação da contração muscular. Resultados obtidos em nosso laboratório (Nhani, 1997) mostraram que um estudo sistemático por mutagênese sítio-dirigida dos aminoácidos envolvidos na região de interação cabeça-cauda pode revelar tanto o tipo de interaçãoexistente entre eles bem como a importância de cada um deles na função da Tmy. Através desta técnica e da expressão das proteínas mutadas em bactéria, com o objetivo de mapear a influência de aminoácidos da região C-terminal na ,estrutura e na função da 'alfa'-Tmy, as proteínas H276Q, L278Q, M28lE e M281Q, foram analisadas quanto às suas propriedades estruturais (interação cabeça-cauda e interação com actina) e funcionais (regulação pelas Tmys da atividade .. ATPásica da miosina S1 na ausência de cálcio). Os resultados obtidos mostraram que a capacidade de interação cabeça-cauda foi seriamente prejudicada pelas mutações L278Q e M281 Q; a mutação L278Q praticamente aboliu a capacidade de ligação à actina; e, exceto por H276Q, a regulação da atividade ATPásica da miosina S1 foi alterada pelas mutações construídas, sendo o maior efeito obtido com a mutação L278Q
• Imprenta:
  • Publisher place: Ribeirão Preto
  • Date published: 2002
• Data da defesa: 18.11.2002

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How to cite

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• ABNT

  NHANI JÚNIOR, Antonio. Contribuição de aminoácidos da extremidade c-terminal para a estrutura e a função da 'alfa'-tropomiosina. 2002. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2002. . Acesso em: 30 jul. 2024.

• APA

  Nhani Júnior, A. (2002). Contribuição de aminoácidos da extremidade c-terminal para a estrutura e a função da 'alfa'-tropomiosina (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto.

• NLM

  Nhani Júnior A. Contribuição de aminoácidos da extremidade c-terminal para a estrutura e a função da 'alfa'-tropomiosina. 2002 ;[citado 2024 jul. 30 ]

• Vancouver

  Nhani Júnior A. Contribuição de aminoácidos da extremidade c-terminal para a estrutura e a função da 'alfa'-tropomiosina. 2002 ;[citado 2024 jul. 30 ]

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