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Interação da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas (2002)

  • Authors:
  • Autor USP: ZANATA, SILVIO MARQUES - IQ
  • Unidade: IQ
  • Sigla do Departamento: QBQ
  • Subjects: MATRIZ EXTRACELULAR; NEURÔNIOS
  • Language: Português
  • Abstract: A conversão da proteína prion celular normal (PrPc), cuja função ainda está sob investigação, para a forma infecciosa (PrPsc) é a causa de algumas doenças neurodegenerativas em humanos e animais. Vários estudos têm sido realizados e mostram que PrPc pode participar de processos normais como memória, estresse oxidativo, neuritogênese e outros. Portanto, a elucidação dos processos de regulação de sua expressão é importante tanto para definir uma estratégia para controlar a infecção quanto para entender melhor a função fisiológica de PrPc. Este trabalho tem por objetivo avaliar a expressão do gene de PrPc, à partir da regulação da atividade de seu promotor frente a drogas que foram eleitas de acordo com a composição dos elementos de resposta a fatores de transcrição nele contidos. Para isto o promotor foi acionado em um vetor contendo o gene "repórter" de luciferase, células Co e PC- 1 2 foram transfectadas e clones com expressão estável de luciferase foram selecionados. Os resultados dos tratamentos dos clones celulares mostram que éster de forbol (TPA) e AMPc induzem a atividade do promotor de 1,5 a 3 vezes, ácido retinóico (RA) diminui esta atividade em cerca de 50% enquanto que NGF e Dexametasona não tem efeito. A dependência da conformação da cromatina na regulação deste gene também foi testada utilizando-se Tricostatina A (TSA), esta droga foi capaz de aumentar de 10 a 4.000 vezes a atividade do promotor, o que foi seguida tanto pela indução de expressão doRNAM quanto da proteína PrPc. Este efeito parece não ser generalizado a todos os promotores uma vez que esta droga não alterou expressão de GAPDH e de 'BETA'-actina. Quando TPA e AMPc foram associados a TSA uma potencialização do efeito indutor destas drogas foi observada e a associação de RA e TSA mostrou que RA reduz a indução gerada por TSA. Estes novos dados indicam que a regulação de PrPc é extremamente dependente da conformação da cromatina
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 18.02.2002
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      ZANATA, Silvio Marques; MARTINS, Vilma Regina. Interação da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas. 2002.Universidade de São Paulo, São Paulo, 2002. Disponível em: < http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102018-164350/pt-br.php >.
    • APA

      Zanata, S. M., & Martins, V. R. (2002). Interação da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas. Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102018-164350/pt-br.php
    • NLM

      Zanata SM, Martins VR. Interação da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas [Internet]. 2002 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102018-164350/pt-br.php
    • Vancouver

      Zanata SM, Martins VR. Interação da proteína prion celular com laminina e STI-1 e suas possíveis implicações biológicas [Internet]. 2002 ;Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/46/46131/tde-01102018-164350/pt-br.php

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