Análise espectroscópica da interação do hormônio peptídico bradicinina com membranas modelo (2000)
- Authors:
- Autor USP: TURCHIELLO, ROZANE DE FATIMA - IF
- Unidade: IF
- Sigla do Departamento: FGE
- Subjects: FÍSICA MODERNA; BRADICININA; RESSONÂNCIA PARAMAGNÉTICA ELETRÔNICA
- Language: Português
- Abstract: Neste trabalho estudamos a interação do hormônio peptídico bradicinina (BK, 'Arg POT.1'-'Pro POT.2'-'Pro POT.3'-'Gly POT.4'-'Phe POT.5'-'Ser POT.6'-'Pro POT.7'-'Phe POT.8'-'Arg POT.9') e seus fragmentos des-'Arg POT.1'-'BK, des-'Arg POT.9'-'BKPOT.1-5') com membranas lipídicas, utilizando as técnicas de Fluorescência e Ressonância Paramagnética Eletrônica (EPR). Por fluorescência, monitoramos as alterações espectrais da sonda fluorescente extrínseca ácido orto-aminonzóico (Abz). Porfluorescência, monitoramos as alterações espectrais da sonda fluorescente extrínseca ácido orto-aminobenzóico (Abz), incorporada à bradicinina (Abz-BK) e a seus fragmentos. Observamos um deslocamento espectral em direção ao azul, deaproximadamente 6 nm e um aumento dos valores de anisotropia e tempo de vida da fluorescência na presença de vesículas de dimiristoil fosfatidilglicerol (DMPG), indicativo da interação peptídeo-membrana. Os resultados das medidas de anisotropiacom resolução temporal confirmaram esses dados, sendo que para os peptídeos em solução, encontramos um tempo de correlação rotacional da ordem de ps, e na presença de uma concentração saturante de DMPG houve um aumento desses tempos. A sondaextrínseca Abz foi inicialmente testada, para nos assegurarmos da sua validade, ou seja, de que não estaria interferindo nos processo de interação. (CONTINUA)(CONTINUAÇÃO) Pela técnica de EPR, monitoramos as alterações causadas pelos peptídeos na estrutura dasmembranas lipídicas de DMPG, através de diferentes marcadores de spin inseridos em diferentes posições da cadeia hidrocarbônica. Para temperaturas acima da transição de fase líquido-cristalina do DMPG ('APROXIMADAMENTE''20 GRAUS'C), todos osmarcadores usados indicaram que 10% em moles dos peptídeos, em relação ao sistema lipídico, interagem com as vesículas de DMPG, tornando a membrana menos fluida, sugerindo uma penetração parcial dos peptídeos na membrana. Na fase gel, abradicinina causou ) uma forte dimunuição na fluidez da membrana, sendo que a '15 GRAUS'C o sistema BK-DMPG apresentou o efeito de histerese, evidenciada pelo diferente alargamento dos espectros quando a amostra era resfriada (45 a '0 GRAUS' C). Esesresultados são específicos do sistema BK-DMPG, não sendo encontrados com os fragmentos da bradixinina, nem com os cátions testados: o íon monovalente ('Na POT.+') e divalente ('Zn POT.++'), nem como o peptídeo pentalisina.
- Imprenta:
- Data da defesa: 22.05.2000
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ABNT
TURCHIELLO, Rozane de Fatima. Análise espectroscópica da interação do hormônio peptídico bradicinina com membranas modelo. 2000. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2000. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43133/tde-28112013-114733/. Acesso em: 23 abr. 2024. -
APA
Turchiello, R. de F. (2000). Análise espectroscópica da interação do hormônio peptídico bradicinina com membranas modelo (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43133/tde-28112013-114733/ -
NLM
Turchiello R de F. Análise espectroscópica da interação do hormônio peptídico bradicinina com membranas modelo [Internet]. 2000 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43133/tde-28112013-114733/ -
Vancouver
Turchiello R de F. Análise espectroscópica da interação do hormônio peptídico bradicinina com membranas modelo [Internet]. 2000 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/43/43133/tde-28112013-114733/
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