Purificação, caracterização e mecanismos secretores de proteases e glicosidases da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera) (1999)
- Authors:
- Autor USP: CRISTOFOLETTI JUNIOR, PLINIO TADEU - IQ
- Unidade: IQ
- Sigla do Departamento: QBQ
- Subjects: INSETOS; FISIOLOGIA ANIMAL; ENZIMAS (METABOLISMO)
- Language: Português
- Abstract: As proteases (aminopeptidase e tripsina) e glicosidases ('alfa'-glicosidase, amilase e trealase) digestivas do besouro Tenebrio molitor (Coleoptera: Tenebrionidae) e a aminopeptidase de Acyrthosiphom písum (Hornoptera: Aphididae) foram purificadas e caracterizadas em diversos níveis. As enzimas mais abundantes, uma tripsina (25 kDa) e uma amilase (60 kDa) foram imunacitalocalizadas por micrascopia ótica de fluorescência e eletrônica, através de anticorpos produzidos em coelho. A secreção de tripsina se dá no ventrícula posterior seguindo um padrão exacítica, enquanto a amilase, secretada no ventrículo anterior, segue um padrão axocítico. As aminapeptidases de T. molitor e A. pisum (90 kDa e 1 50 kDa, respectivamente) são glicosiladas com resíduos de manose, assemelham-se em especificidade à aminopeptidase N de mamífero com um único sítio e ambas devem estar ligadas à membrana microvilar (55% e >16% das proteínas de membrana, respectivamente). A aminopeptidase de T. molítor está ancorada à membrana por uma âncora C-terminal que pode ser peptídica ou GPI, sensível a papaína e resistente a fosfolipases. Nesta aminopeptidase foram identificados, por estudos cinéticos e modificação química, um íon metálico e resíduos essenciais para a atividade da enzima (Y e EID, envolvidos na ligação ao substrato; R, H, E/D, na catálise; H, na ligação ao metal). Duas 'alfa'-glicosidases (75 e 95 kDa), uma trealase (40 kDa) e uma 'alfa'- amilase(6OkDa) foram purificadas e caracterizadasquanto as suas especificidades ao substrato. A 'alfa'-glicosidase majoritária apresenta sítio único, com uma carboxila envolvida na catálise
- Imprenta:
- Data da defesa: 09.12.1999
-
ABNT
CRISTOFOLETTI JUNIOR, Plinio Tadeu. Purificação, caracterização e mecanismos secretores de proteases e glicosidases da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera). 1999. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 1999. . Acesso em: 13 nov. 2024. -
APA
Cristofoletti Junior, P. T. (1999). Purificação, caracterização e mecanismos secretores de proteases e glicosidases da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera) (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. -
NLM
Cristofoletti Junior PT. Purificação, caracterização e mecanismos secretores de proteases e glicosidases da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera). 1999 ;[citado 2024 nov. 13 ] -
Vancouver
Cristofoletti Junior PT. Purificação, caracterização e mecanismos secretores de proteases e glicosidases da larva de Tenebrio molitor (Coleoptera). 1999 ;[citado 2024 nov. 13 ]
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas