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Estudo estrutural da organização quaternária do celulossomo de Clostridium thermocellum (1998)

  • Authors:
  • Autor USP: TAVARES, GISELE ADRIANE - IQSC
  • Unidade: IQSC
  • Assunto: FÍSICO-QUÍMICA
  • Language: Português
  • Abstract: Clostridium thermocellum produz um complexo multienzimático de alta massa molecular chamado celulossomo, o qual é muito ativo contra formas cristalinas de celulose. Os componentes hidrolíticos do celulossomo estão organizados ao redor de uma grande glicoproteína não catalítica chamada CipA que age tanto como um andaime como um fator de ligação à celulose. As subunidades catalíticas do celulossomo apresentam subdomínios conservados e não catalíticos que contêm um motivo de ligação de cálcio - os domínios doquerina - os quais se ligam aos domínios receptores de CipA - os domínios coesina. O domínio coesina se enovela em um sanduíche de nove fitas-'beta' com uma topologia do tipo rocambole. Uma estrutura de barril-'beta'similar é observado no domínio de ligação à celulose de CipA, e baseado na comparação de seqüências, a mesma estrutura é também proposta para o domínio coesina do tipo II, o qual é encontrado em várias proteínas associadas a membrana de C.thermocellum. Assim, o domínio barril-'beta' de nove fitas com topologia rocambole parece ter evoluído para adquirir diferentes especificidades de ligação: integração das enzimas dentro do celulossomo (domínio coesina do tipo I), ancoramento do complexo à membrana (domínio coesina do tipo II), e ligação às fibras de celulose (domínio de ligação à celulose). A formação de complexos coesina-doquerina estáveis requer a presença de 'Ca POT.2+'. Entretanto, a estrutura do domínio coesina não revela um sítio deligação de cálcio, e experimentos prévios falharam em detectar ligação de cálcio com alta afinidade em domínios doquerina não ligados da endoglucanase CelD. Baseado em evidências estruturais e bioquímicas, nós propomos um modelo de complexo coesina-doquerina no qual o domínio doquerina não ligado está parcialmente ou totalmente desenovelado em solução, e requer a complexação com o seu par coesina para a estabilidade protéica e alta afinidade de ligação de cálcio
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 15.04.1998

  • How to cite
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    • ABNT

      TAVARES, Gisele Adriane; OLIVA, Glaucius. Estudo estrutural da organização quaternária do celulossomo de Clostridium thermocellum. 1998.Universidade de São Paulo, São Carlos, 1998.
    • APA

      Tavares, G. A., & Oliva, G. (1998). Estudo estrutural da organização quaternária do celulossomo de Clostridium thermocellum. Universidade de São Paulo, São Carlos.
    • NLM

      Tavares GA, Oliva G. Estudo estrutural da organização quaternária do celulossomo de Clostridium thermocellum. 1998 ;
    • Vancouver

      Tavares GA, Oliva G. Estudo estrutural da organização quaternária do celulossomo de Clostridium thermocellum. 1998 ;

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