Interaction of transition metals with tryptophan and tryptophan dipeptides: a fluorescence study (1989)
- Authors:
- Autor USP: TABAK, MARCEL - IQSC
- Unidade: IQSC
- Subjects: QUÍMICA; COBRE
- Language: Inglês
- Source:
- Título do periódico: Arquivos de Biologia e Tecnologia
- Volume/Número/Paginação/Ano: v.32, n.1 , p.229, mai. 1989
- Conference titles: Reuniao Anual da Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular
-
ABNT
TABAK, M e SARTOR, G e CAVATORTA, P. Interaction of transition metals with tryptophan and tryptophan dipeptides: a fluorescence study. Arquivos de Biologia e Tecnologia. [S.l.]: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 24 abr. 2024. , 1989 -
APA
Tabak, M., Sartor, G., & Cavatorta, P. (1989). Interaction of transition metals with tryptophan and tryptophan dipeptides: a fluorescence study. Arquivos de Biologia e Tecnologia. Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. -
NLM
Tabak M, Sartor G, Cavatorta P. Interaction of transition metals with tryptophan and tryptophan dipeptides: a fluorescence study. Arquivos de Biologia e Tecnologia. 1989 ;32( 1 ): 229.[citado 2024 abr. 24 ] -
Vancouver
Tabak M, Sartor G, Cavatorta P. Interaction of transition metals with tryptophan and tryptophan dipeptides: a fluorescence study. Arquivos de Biologia e Tecnologia. 1989 ;32( 1 ): 229.[citado 2024 abr. 24 ] - Estudos cinéticos da influência de surfactantes iônicos na hemoglobina extracelular de Glossoscolex paulistus em meio ácido
- Protein concentration effect on thermal stability of the extracellular hemoglobin of glossoscolex paulistus: dynamic light scaterring and differential scanning calorimetry
- The interaction of nitroxide radicals with hemoglobin
- Spin-lattice relaxation in the 'GAMA IND.8'('Dy IND.3+':Ca'F IND.2','Nd IND.3+':Ca'F IND.2') quadruplets
- Epr studies of copper binding to human hemoglobin: evidence for cooperative binding sites and characterization for the lower affinity site
- On the interaction of dipyridamole derivatives with bovine serum albumin
- Interaction of dipyridamole derivatives with bovine serum albumin
- Dipyridamole interacts with the polar part of cationic reversed micelles in chloroform: 'ANTPOT.1 H' NMR and ESR evidence
- Binding of dipyridamole to phospholipid vesicles and effect of the drug upon the bilayer: fluorescence and esr studies
- Interaction of biomacromolecules with water soluble pigments possessing high 'PI'-cognugation. Aggregation phenomena
How to cite
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
