A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil) (2018)
- Autores:
- Toyama, Danyelle - Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
- Morais, Mariana Abrahão Bueno de
- Ramos, Felipe Cardoso
- Zanphorlin, Leticia Maria
- Tonoli, Celisa Caldana Costa
- Balula, Augusto Furio - Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
- Miranda, Fernando Pellon de
- Almeida, Vitor Medeiros
- Marana, Sandro Roberto
- Ruller, Roberto
- Murakami, Mário Tyago
- Henrique-Silva, Flávio - Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
- Autor USP: MARANA, SANDRO ROBERTO - IQ
- Unidade: IQ
- DOI: 10.1016/j.bbapap.2018.02.001
- Assuntos: CELULOSE; GLICOSÍDEOS
- Agências de fomento:
- Conselho Nacional de Desenvolvimento Científico e Tecnológico (CNPq)
- Financiado pela Universidade Federal de São Carlos (UFSCar)
- Fundação de Amparo à Pesquisa do Estado de São Paulo (FAPESP)
Processo FAPESP: 2015/26982-0 - Coordenação de Aperfeiçoamento de Pessoal de Nível Superior (CAPES)
- Financiado pela Petróleo Brasileiro S.A. (Petrobras)
- Idioma: Inglês
- Imprenta:
- Fonte:
- Título do periódico: Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics
- ISSN: 1570-9639
- Volume/Número/Paginação/Ano: v. 1866, n. 4, p. 569-579 : + Suplementary materials (p. S1-S3), 2018
- Este periódico é de assinatura
- Este artigo NÃO é de acesso aberto
- Cor do Acesso Aberto: closed
-
ABNT
TOYAMA, Danyelle et al. A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil). Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1866, n. 4, p. 569-579 : + Suplementary materials ( S1-S3), 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.02.001. Acesso em: 24 abr. 2024. -
APA
Toyama, D., Morais, M. A. B. de, Ramos, F. C., Zanphorlin, L. M., Tonoli, C. C. C., Balula, A. F., et al. (2018). A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil). Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1866( 4), 569-579 : + Suplementary materials ( S1-S3). doi:10.1016/j.bbapap.2018.02.001 -
NLM
Toyama D, Morais MAB de, Ramos FC, Zanphorlin LM, Tonoli CCC, Balula AF, Miranda FP de, Almeida VM, Marana SR, Ruller R, Murakami MT, Henrique-Silva F. A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil) [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2018 ; 1866( 4): 569-579 : + Suplementary materials ( S1-S3).[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.02.001 -
Vancouver
Toyama D, Morais MAB de, Ramos FC, Zanphorlin LM, Tonoli CCC, Balula AF, Miranda FP de, Almeida VM, Marana SR, Ruller R, Murakami MT, Henrique-Silva F. A novel β-glucosidase isolated from the microbial metagenome of Lake Poraquê (Amazon, Brazil) [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2018 ; 1866( 4): 569-579 : + Suplementary materials ( S1-S3).[citado 2024 abr. 24 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2018.02.001 - Optimum temperature may be a misleading parameter in enzyme characterization and application
- Enzyme optimum temperature: constant or relative parameter?
- Role of the triad N46, S106 and T107 and the surface charges in the determination of the acidic pH optimum of digestive lysozymes from Musca domestica
- Additivity of mutational effects on the catalytic activity of a 'beta'glycosidase
- Role of residue E190 in modulating aglycone specificity of a 'beta'-glycosidase from spodoptera frugiperda (SFBGLI50-AF 052729) of family 1
- In vitro evolution of beta-glucosidase from Spodoptera frugiperda, aiming at second generation ethanol
- Data supporting the hypothesis that contact pathways modulate the substrate specificity of a β-glucosidase
- Mapping of amino acid residues involved in the thermal stability of a beta-glucosidase
- Standardization of a method of In vitro evolution of beta-glycosidases
- The role in the substrate specificity and catalysis of residues forming the substrate aglycone-binding site of a 'beta'-glycosidase
Informações sobre o DOI: 10.1016/j.bbapap.2018.02.001 (Fonte: oaDOI API)
Como citar
A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
