Propriedades de serino proteases do veneno de Bothrops moojeni sensíveis a um inibidor sintético análogo ao SFTI-1 (2013)
- Authors:
- Autor USP: CARNEIRO, LARA APARECIDA BUFFONI DE CAMPOS - FMRP
- Unidade: FMRP
- Sigla do Departamento: RBI
- Subjects: SERPENTES; VENENOS DE ORIGEM ANIMAL; ENZIMAS; CROMATOGRAFIA (ISOLAMENTO E PURIFICAÇÃO)
- Language: Português
- Abstract: SFTI-1, um peptídeo cíclico de 14 aminoácidos naturalmente encontrado em sementes de girassol, é um potente inibidor da atividade da tripsina. Análogos de SFTI-1 sintetizados quimicamente têm mostrado especificidade a diferentes serino proteases. Neste trabalho, serino proteases do veneno de Bothrops moojeni foram purificadas, isolando as frações cromatográficas cuja atividade sobre o substrato BApNA foi inibida por um peptídeo sintético análogo ao [‘Arg POT. 5’]SFTI-I. O processo de purificação consistiu na combinação das cromatografias de troca aniônica, filtração em gel e afinidade. A proteína isolada foi caracterizada como serino protease, uma vez que sua atividade amidolítica foi inibida por PMSF. Além disso, através da técnica de fingerprinting por espectrometria de massas, foi identificado um domínio conservado da superfamília das serino protease tipo tripsina. A proteína também foi identificada como uma serino protease agregadora de plaquetas do veneno de Bothrops jararaca. Dois fragmentos trípticos distintos da moojecitina mostraram um resíduo de aspartato possivelmente pertencente à tríade catalítica, sugerindo a presença de pelo menos dois centros catalíticos na estrutura da serino protease. Ensaios realizados em agregômetro mostraram que a serino protease isolada (0,3 U), aqui denominada moojecitina, promoveu 80,5 % de agregação plaquetária no plasma rico em plaquetas. Sugere-se um possível mecanismo para a ativação plaquetária promovida pela moojecitina através da clivagem de receptores ativados por proteases (PAR) das plaquetas, pois peptídeos miméticos ao PAR1 e ao PAR4 foram clivados pela moojecitina. Além disso, embora a moojecitina não seja capaz de coagular o plasma, ela possui atividade fibrinogenolítica sobre as cadeias ‘alfa’A e ‘beta’B do fibrinogênio
- Imprenta:
- Publisher place: Ribeirão Preto
- Date published: 2013
- Data da defesa: 24.01.2013
-
ABNT
CARNEIRO, Lara Aparecida Buffoni de Campos. Propriedades de serino proteases do veneno de Bothrops moojeni sensíveis a um inibidor sintético análogo ao SFTI-1. 2013. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2013. . Acesso em: 18 abr. 2024. -
APA
Carneiro, L. A. B. de C. (2013). Propriedades de serino proteases do veneno de Bothrops moojeni sensíveis a um inibidor sintético análogo ao SFTI-1 (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. -
NLM
Carneiro LAB de C. Propriedades de serino proteases do veneno de Bothrops moojeni sensíveis a um inibidor sintético análogo ao SFTI-1. 2013 ;[citado 2024 abr. 18 ] -
Vancouver
Carneiro LAB de C. Propriedades de serino proteases do veneno de Bothrops moojeni sensíveis a um inibidor sintético análogo ao SFTI-1. 2013 ;[citado 2024 abr. 18 ] - Engenharia e caracterização de enzimas para a hidrólise de xiloglucano
- Functionalization of paramagnetic nanoparticles for protein immobilization and purification
- Characterization of a β-galactosidase from Bacillus subtilis with transgalactosylation activity
- Selective xyloglucan oligosaccharide hydrolysis by a GH31 α-xylosidase from Escherichia coli
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