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Adesão e atividade de protease são reguladas pelo peptídeo derivado da laminina AG73, sindecan-1 e integrina 'beta'1 em linhagem celular derivada de carcinoma adenóide cístico (2009)

  • Authors:
  • Autor USP: OLIVEIRA, ELAINE CYRENO - ICB
  • Unidade: ICB
  • Sigla do Departamento: BMC
  • Subjects: NEOPLASIAS; GLÂNDULAS SALIVARES; PEPTÍDEOS; INTEGRINAS; METALOPROTEINASES
  • Language: Português
  • Abstract: Estudamos indução da atividade de MMP pelo peptídeo da laminina 1 AG73 em linhagem celular (CAC2) de carcinoma adenóide cístico. CAC2 cultivadas em laminina-111 com AG73 geraram espaços pseudocísticos. Inibidor de MMP diminuiu tais espaços, sugerindo ação de MMPs. CAC2 crescidas sobre AG73 mostraram aumento dose-dependente de MMP9. RNAi para MMP9 diminuiu remodelação em cultura 3D. Buscamos receptores de AG73 ligados à atividade de MMP9. CAC2 crescidas sobre AG73 exibiram colocalização de sindecan-1 e integrina beta1. RNAi para sindecan-1 ou para integrina beta1 geraram, isolados, redução na adesão a AG73 e nas atividades de remodelação e de protease. Duplo RNAi estudou a cooperação entre os receptores e promoveu diminuição na adesão a AG73 e na atividade de MMP. Distinção de receptores foi feita por cromatografia de afinidade e espectrometria de massa, através de colunas de afinidade com AG73 acoplado, que resultou em possíveis receptores, como integrinas beta1 e alfa V. Sugerimos que AG73 regula adesão e secreção de MMP em células CAC2 através de sindecan-1 e integrina beta1Estudamos indução da atividade de MMP pelo peptídeo da laminina 'alfa'1 AG73 em linhagem celular (CAC2) de carcinoma adenóide cístico. CAC2 cultivadas em laminina-111 com AG73 geraram espaços pseudocísticos. Inibidor de MMP diminuiu tais espaços, sugerindo ação de MMPs. CAC2 crescidas sobre AG73 mostraram aumento dose-dependente de MMP9. RNAi para MMP9 diminuiu remodelação em cultura 3D. Buscamos receptores de AG73 ligados à atividade de MMP9. CAC2 crescidas sobre AG73 exibiram colocalização de sindecan-1 e integrina 'beta'1. RNAi para sindecan-1 ou para integrina 'beta'1 geraram, isolados, redução na adesão a AG73 e nas atividades de remodelação e de protease. Duplo RNAi estudou a cooperação entre os receptores e promoveu diminuição na adesão a AG73 e na atividade de MMP. Distinção de receptores foi feita por cromatografia de afinidade e espectrometria de massa, através de colunas de afinidade com AG73 acoplado, que resultou em possíveis receptores, como integrinas 'beta'1 e 'alfa'V. Sugerimos que AG73 regula adesão e secreção de MMP em células CAC2 através de sindecan-1 e integrina 'beta'1.
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 01.10.2009
  • Acesso à fonte
    How to cite
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    • ABNT

      OLIVEIRA, Elaine Cyreno. Adesão e atividade de protease são reguladas pelo peptídeo derivado da laminina AG73, sindecan-1 e integrina 'beta'1 em linhagem celular derivada de carcinoma adenóide cístico. 2009. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2009. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-09022010-105201/. Acesso em: 19 abr. 2024.
    • APA

      Oliveira, E. C. (2009). Adesão e atividade de protease são reguladas pelo peptídeo derivado da laminina AG73, sindecan-1 e integrina 'beta'1 em linhagem celular derivada de carcinoma adenóide cístico (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-09022010-105201/
    • NLM

      Oliveira EC. Adesão e atividade de protease são reguladas pelo peptídeo derivado da laminina AG73, sindecan-1 e integrina 'beta'1 em linhagem celular derivada de carcinoma adenóide cístico [Internet]. 2009 ;[citado 2024 abr. 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-09022010-105201/
    • Vancouver

      Oliveira EC. Adesão e atividade de protease são reguladas pelo peptídeo derivado da laminina AG73, sindecan-1 e integrina 'beta'1 em linhagem celular derivada de carcinoma adenóide cístico [Internet]. 2009 ;[citado 2024 abr. 19 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/42/42134/tde-09022010-105201/


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