Regulação da expressão e caracterização de tiorredoxina peroxidase mitocondrial (2006)
- Autores:
- Autor USP: MONTEIRO, GISELE - IB
- Unidade: IB
- Sigla do Departamento: BIO
- Assuntos: PEROXIDASE; ANTIOXIDANTES
- Idioma: Português
- Resumo: Existe uma grande redundância de enzimas antioxidantes em Saccharomyces cerevisiae. Leveduras possuem 5 peroxirredoxinas (Prxs) distribuídas em diferentes compartimentos celulares, além de diversas outras peroxidases. As Prxs são peroxidases dependentes de tióis que possuem uma cisteína altamente reativa no sítio ativo e são amplamente conservadas nos mais diversos grupos taxonômicos. A compreensão do papel específico de cada enzima na resposta antioxidante pode esclarecer alguns aspectos dessa família de enzimas que tem sido implicada em sinalização celular, proteção antioxidante e assistência no enovelamento de proteínas. Nessa tese, apresentamos dados sobre a regulação, função, atividade e estrutura da isoforma mitocondrial de Prx de levedura (mTPxI). mTPxI pertence ao subgrupo das Prxs denominado 1-Cys Peroxirredoxina, pelo fato de possuir uma única cisteína conservada. mTPxI é regenerada por um sistema tiorredoxina específico da mitocôndria. Nossos dados mostraram que essa enzima foi mais expressa quando a levedura cresceu em meios sem glicose e que essa indução foi mediada pelos ativadores Msn2/4p. A repressão da expressão de mTPxI por glicose envolveu as vias cAMp-Ras2p e Tor1p. Sua expressão foi induzida também pela exposição celular a peróxidos, sendo os fatores Hap1p e yAP1p responsáveis pela resposta ao peróxido de hidrogênio e yAP1p e Skn7p atuaram na resposta a peróxido orgânico. Quanto à função, mostramos o efeito protetor de mTPxI napermeabilização da membrana interna da mitocôndria, dependente de cálcio e estresse oxidativo. A ação protetora de mTPxI foi também associada aos níveis de glutationa mitocondrial reduzida. Estudando a atividade de mTPxI, observamos que a mesma e outras 1-Cys Prxs (de organismos como plantas, insetos, mamíferos e protozoários) foram capazes de utilizar ascorbato como agente redutor. Esses resultados são extremamente relevantes e representam uma mudança no paradigma de que Prxs são peroxidases estritamente dependentes de tiól. Como ascorbato está presente em altas concentrações nas células, o par redox ácido sulfênico (Cys-SOH)/ascorbato pode representar aspectos ainda não explorados de bioquímica in vivo, com implicações na defesa antioxidante e na sinalização celular, dentre outros processos
- Imprenta:
- Data da defesa: 13.02.2006
-
ABNT
MONTEIRO, Gisele. Regulação da expressão e caracterização de tiorredoxina peroxidase mitocondrial. 2006. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, São Paulo, 2006. . Acesso em: 04 maio 2024. -
APA
Monteiro, G. (2006). Regulação da expressão e caracterização de tiorredoxina peroxidase mitocondrial (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, São Paulo. -
NLM
Monteiro G. Regulação da expressão e caracterização de tiorredoxina peroxidase mitocondrial. 2006 ;[citado 2024 maio 04 ] -
Vancouver
Monteiro G. Regulação da expressão e caracterização de tiorredoxina peroxidase mitocondrial. 2006 ;[citado 2024 maio 04 ] - Cloning and expression of L-asparaginase from Escherichia coli in a Pichia pastoris strain with humanized glycosylation
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