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Pele porcina como fonte de matrizes tridimensionais de colágeno (2006)

  • Autores:
  • Autor USP: RODRIGUES, FABIANA TESSARI - IQSC
  • Unidade: IQSC
  • Assunto: COLÁGENO
  • Idioma: Português
  • Resumo: As lesões cutâneas e queimaduras são considerados os principais causadores de danos e perdas dos tecidos moles. Em casos severos de trauma, os processos naturais de regeneração são insuficientes no reparo dos danos, resultando em lesões cutâneas crônicas. A desvitalização de matrizes homólogas ou heterólogas é uma alternativa para a produção de matrizes dérmicas. A pele porcina é bastante similar à pele humana, podendo ser utilizada como matriz de colágeno na regeneração de tecido mole. Além disso, ela tem como constituinte principal o colágeno tipo I, e, assim, pode ser utilizada em queimaduras de segundo grau. Este trabalho teve como objetivo a preparação e caracterização de matrizes extracelulares de colágeno tipo I por meio de hidrólise alcalina e reticulação com glutaraldeído (GA). As matrizes de colágeno foram obtidas a partir da hidrólise alcalina de pele porcina, com posterior reticulação com GA, em diferentes concentrações (0-0,1%) e tempos de reação (15 e 45 min). As matrizes foram caracterizadas através de determinação do conteúdo de elastina, estabilidade biológica (tripsina), Calorimetria Exploratória Diferencial (DSC), termogravimetria (TG/DTG), Microscopia Eletrônica de Varredura (MEV) e citotoxicidade in vitro. Através da determinação do conteúdo de elastina, foi possível determinar a massa média de colágeno presente nas matrizes, a qual foi de 95,2±0,2% (m/m), e a massa média de elastina, que foi de 4,8±0,2% (m/m), e também verificar queindependente do tratamento, a elastina estava presente nas matrizes. ) O ensaio de estabilidade biológica mostrou que o tratamento com GA diminui a biodegradação do material; sendo obtidos porcentagens de degradação que variaram de 83,6%±1,1 (0% GA) a 46,1%±0,7 (0,085%-45min), indicando, assim, que com o aumento da concentração de GA e do tempo de reação, há uma diminuição da porcentagem de degradação. Pela análise termogravimétrica, foi observado que o colágeno presente nas matrizes tornou-se mais estável termicamente em conseqüência do aumento do grau de reticulação e, portanto, mais resistentes à degradação térmica. Os resultados de DSC confirmam os de termogravimetria devido ao aumento nos valores das temperaturas de desnaturação das matrizes em função do aumento do tempo de reação e da concentração de GA. Pela análise das fotomicrografias, pôde ser observado que após a reticulação com GA, as fibras de colágeno tornam-se mais organizadas e definidas; e essa definição torna-se maior com o aumento da concentração de GA. Os resultados de citotoxicidade in vitro mostraram que as matrizes analisadas são citotóxicas possivelmente devido a gordura remanescente, sendo necessário a realização de um pré-tratamento. Assim, a preparação de matrizes derivadas de pele porcina com diferentes tempos de degradação, as quais podem ser utilizadas na reconstrução de tecidos moles, é viável
  • Imprenta:
  • Data da defesa: 28.04.2006
  • Acesso à fonte
    Como citar
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    • ABNT

      RODRIGUES, Fabiana Tessari. Pele porcina como fonte de matrizes tridimensionais de colágeno. 2006. Dissertação (Mestrado) – Universidade de São Paulo, São Carlos, 2006. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-18012007-104219/. Acesso em: 23 abr. 2024.
    • APA

      Rodrigues, F. T. (2006). Pele porcina como fonte de matrizes tridimensionais de colágeno (Dissertação (Mestrado). Universidade de São Paulo, São Carlos. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-18012007-104219/
    • NLM

      Rodrigues FT. Pele porcina como fonte de matrizes tridimensionais de colágeno [Internet]. 2006 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-18012007-104219/
    • Vancouver

      Rodrigues FT. Pele porcina como fonte de matrizes tridimensionais de colágeno [Internet]. 2006 ;[citado 2024 abr. 23 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/75/75132/tde-18012007-104219/


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