Evidências de um novo mecanismo modulador da geração de espécies reativas de oxigênio: interação entre a atividade nadph oxidase e isomerase de dissulfetos protéicos (pdi) (2003)
- Autores:
- Autor USP: LOPES, LUCIA ROSSETTI - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: FARMACOLOGIA
- Idioma: Português
- Resumo: Objetivo: A NADPH oxidase é a enzima responsável pela geração de espécies reativas de oxigênio (EROs) com função microbicida em células fagocíticas. É composta por subunidades de membrana e citosólicas. A oxidase vascular é enzima análoga, cuja produção de EROs tem função primariamente sinalizadora. Ambas oxidases são inibíveis por oxidação de tióis, de modo independente do estado redox celular. Enzimas da classe das tiol-oxidorredutases podem controlar o estado redox de grupos tióis em diversos sítios celulares. Como a reação de troca de tiol-dissulfeto espontânea é lenta, postulamos que tiol oxidorredutases possam controlar o estado redox de tióis da NADPH oxidase e desse modo modular sua atividade. Dentre as tiol-oxidorredutases destaca-se a PDI, uma enzima ubíqua e multifuncional. Nosso objetivo é entender o papel funcional e os mecanismos moleculares da interação entre a PDI e as NADPH oxidases. Métodos e Resultados: Através de técnica de western blot, demonstramos a presença de PDI em neutrófilos humanos, nas mesmas frações em que se encontram os componentes da oxidase (grânulos e membrana).) Utilizando o método da redução do citocromo c inibível por superóxido dismutase como indicador da produção de EROs, determinamos a atividade da oxidase por espectrofotometria a 550nm em sistema cell free composto por citosol e membrana isolados de neutrófilos. A atividade máxima obtida em cada um desses ensaios foi estabelecida como 100%. A adição de inibidor dePDI provocou redução de 60% na atividade oxidase. Em homogenato de células musculares lisas, a PDI também foi identificada por técnica de western blot, e a adição de inibidores de PDI, reduziu significativamente a atividade oxidase (também em 60%). O estímulo da oxidase com angiotensina II, por sua vez, provocou paralelo aumento na atividade PDI. Imunofluorescência direta sugere também co-localização de ambas enzimas. Conclusões: Os resultados sugerem que existe interação espacial e funcional entre a isomerase de dissulfetos protéicos e a NADPH oxidase de neutrófilos humanos e células musculares lisas vasculares. Sugere-se, assim, um novo mecanismo modulatório da produção de espécies reativas de oxigênio
- Imprenta:
- Editora: Federação de Sociedades de Biologia Experimental
- Local: Curitiba, Paraná
- Data de publicação: 2003
- Fonte:
- Título do periódico: Resumos
- Nome do evento: Reunião Anual da Federação de Sociedades de Biologia Experimental, FeSBE
-
ABNT
DA COSTA, E. P. et al. Evidências de um novo mecanismo modulador da geração de espécies reativas de oxigênio: interação entre a atividade nadph oxidase e isomerase de dissulfetos protéicos (pdi). 2003, Anais.. Curitiba, Paraná: Federação de Sociedades de Biologia Experimental, 2003. . Acesso em: 28 mar. 2024. -
APA
da Costa, E. P., Yamauchi, C. H., Santos, C. X., Janiszewski, M., Laurindo, F. R. M., & Lopes, L. R. (2003). Evidências de um novo mecanismo modulador da geração de espécies reativas de oxigênio: interação entre a atividade nadph oxidase e isomerase de dissulfetos protéicos (pdi). In Resumos. Curitiba, Paraná: Federação de Sociedades de Biologia Experimental. -
NLM
da Costa EP, Yamauchi CH, Santos CX, Janiszewski M, Laurindo FRM, Lopes LR. Evidências de um novo mecanismo modulador da geração de espécies reativas de oxigênio: interação entre a atividade nadph oxidase e isomerase de dissulfetos protéicos (pdi). Resumos. 2003 ;[citado 2024 mar. 28 ] -
Vancouver
da Costa EP, Yamauchi CH, Santos CX, Janiszewski M, Laurindo FRM, Lopes LR. Evidências de um novo mecanismo modulador da geração de espécies reativas de oxigênio: interação entre a atividade nadph oxidase e isomerase de dissulfetos protéicos (pdi). Resumos. 2003 ;[citado 2024 mar. 28 ] - Efeito de dietas ricas em lipídios sobre a resposta inflamatória aguda
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