Identificação de novos substratos e inibidores peptídicos das endopeptidases EC.3.4.24.15 e EC.3.4.24.16 (2002)
- Authors:
- Autor USP: FERRO, EMER SUAVINHO - ICB
- Unidade: ICB
- Assunto: HISTOLOGIA
- Language: Português
- Abstract: A metalopeptidase EC3.4.24.15 cuja função está associada a degradação de peptideos intra e extracelulares, é altamente expressa em cérebro, testículos e tecidos endócrinos. No cérebro a enzima pode ser encontrada dentro do núcleo e associada a membranas de organelas (retículo endoplasmático, complexo de Golgi, plasmalema em terminais axônicos e vesículas secretórias). A EP24.15 colocaliza com marcadores da via secretória em células de pituitária anterior AtT-20. Em células C6 de glioma, a secreção da EP24.15 é estimulada quando a concentração de cálcio do meio extracelular é reduzida. O objetivo desse trabalho foi de investigar uma possível associação da EP24.15 à membrana plasmática mediada por cálcio, que poderia estar relacionada com a secreção estimulada por baixas concentrações de cálcio no meio extracelular. A secreção da EP24.15 por células C6 é linearmente estimulada reduzindo-se a concentração de cálcio extracelular, sem afetar a quantidade total (células + meio) de enzima no meio de cultura. A análise imunocitoquímica em microscopia confocal e eletrônica demonstrou que a imunoreatividade da EP24.15 é reduzida quando as células foram pré-incubadas em baixas concentrações de cálcioDois possíveis motivos de cálcio na EP24.15, foram identificados e modificados por mutação sitio dirigida (D93A, D159A e D93/159A), e as proteínas recombinantes expressas em E. coli. Quando comparadas atividade enzimática e dicroísmo circular, pequenas diferenças podem serobservadas entre a enzima selvagem e as proteínas mutantes. Analises comparativas posteriores por microscopia confocal demonstraram uma habilidade reduzida dos mutantes D93A e D93/159A de interagir com a membrana de células C6 de glioma de rato, sugerindo o envolvimento de um aminoácido específico na associação cálcio dependente da EP24.15 à membrana plasmática. Este mecanismo pode ser também importante no trafego intracelular da EP24.15
- Imprenta:
- Publisher: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP
- Publisher place: São Paulo
- Date published: 2002
- Source:
- Título do periódico: Resumos
- Conference titles: Congresso Instituto Ciências Biomédicas, IV
-
ABNT
RIOLI, V et al. Identificação de novos substratos e inibidores peptídicos das endopeptidases EC.3.4.24.15 e EC.3.4.24.16. 2002, Anais.. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP, 2002. . Acesso em: 24 abr. 2024. -
APA
Rioli, V., Gozzo, F. C., Shida, C., Almeida, P. C., Schreier, S., Eberlin, M. N., & Ferro, E. S. (2002). Identificação de novos substratos e inibidores peptídicos das endopeptidases EC.3.4.24.15 e EC.3.4.24.16. In Resumos. São Paulo: Comissão de Cultura e Extensão Universitária do ICB/USP. -
NLM
Rioli V, Gozzo FC, Shida C, Almeida PC, Schreier S, Eberlin MN, Ferro ES. Identificação de novos substratos e inibidores peptídicos das endopeptidases EC.3.4.24.15 e EC.3.4.24.16. Resumos. 2002 ;[citado 2024 abr. 24 ] -
Vancouver
Rioli V, Gozzo FC, Shida C, Almeida PC, Schreier S, Eberlin MN, Ferro ES. Identificação de novos substratos e inibidores peptídicos das endopeptidases EC.3.4.24.15 e EC.3.4.24.16. Resumos. 2002 ;[citado 2024 abr. 24 ] - Secretion of metalloendopeptidase 24.15 (EC 3.4.24.15)
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