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ABNT
GARBELLINI, Carolina Patricia Aires et al. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, v. 52, n. 3, p. 88-1-88-4, 2022Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Garbellini, C. P. A., Polizello, A. C. M., Caliri, A., & Mascarenhas, S. (2022). Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication. Brazilian Journal of Physics, 52( 3), 88-1-88-4. doi:10.1007/s13538-022-01079-7
NLM
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
Vancouver
Garbellini CPA, Polizello ACM, Caliri A, Mascarenhas S. Bacillus subtilis engagement induced via sporulation: a case of bacterial communication [Internet]. Brazilian Journal of Physics. 2022 ; 52( 3): 88-1-88-4.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s13538-022-01079-7
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ABNT
ANDRADE, Micássio F. et al. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, v. 115, p. 421-435, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Andrade, M. F., Kabeya, L. M., Bortot, L. O., Santos, G. B. dos, Santos, E. O. L., Albiero, L. R., et al. (2018). The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps. Free Radical Biology and Medicine, 115, 421-435. doi:10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
NLM
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
Vancouver
Andrade MF, Kabeya LM, Bortot LO, Santos GB dos, Santos EOL, Albiero LR, Figueiredo-Rinhel ASG, Carvalho CA, Azzolini AECS, Caliri A, Pupo MT, Emery F da S, Lucisano-Valim YM. The 3-phenylcoumarin derivative 6,7-dihydroxy-3-[3′,4′-methylenedioxyphenyl]-coumarin downmodulates the FcγR- and CR-mediated oxidative metabolism and elastase release in human neutrophils: possible mechanisms underlying inhibition of the formation and release of neutrophil extracellular traps [Internet]. Free Radical Biology and Medicine. 2018 ; 115 421-435.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.freeradbiomed.2017.12.012
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BORTOT, Leandro Oliveira. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores. 2018. Tese (Doutorado) – Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto, 2018. Disponível em: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Bortot, L. O. (2018). Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores (Tese (Doutorado). Universidade de São Paulo, Ribeirão Preto. Recuperado de http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
NLM
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 set. 08 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
Vancouver
Bortot LO. Mecanismos moleculares de reconhecimento das glicosilações do envelope do vírus da Dengue pelas lectinas tipo-C e seus potenciais inibidores [Internet]. 2018 ;[citado 2024 set. 08 ] Available from: http://www.teses.usp.br/teses/disponiveis/60/60136/tde-04102018-145446/
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SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos et al. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, v. 29, n. 50, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., Bortot, L. O., Spoel, D. van der, & Caliri, A. (2017). Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations. Journal of Physics: Condensed Matter, 29( 50). doi:10.1088/1361-648x/aa99c6
NLM
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
Vancouver
Soares RO dos S, Bortot LO, Spoel D van der, Caliri A. Membrane vesiculation induced by proteins of the dengue virus envelope studied by molecular dynamics simulations [Internet]. Journal of Physics: Condensed Matter. 2017 ; 29( 50):[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1088/1361-648x/aa99c6
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ABNT
FIGUEIREDO-RINHEL, Andréa S. G et al. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, v. 69, p. 1829-1845, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/jphp.12822. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Figueiredo-Rinhel, A. S. G., Melo, L. L. de, Bortot, L. O., Santos, E. O. L., Andrade, M. F., Azzolini, A. E. C. S., et al. (2017). Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils. Journal of Pharmacy and Pharmacology, 69, 1829-1845. doi:10.1111/jphp.12822
NLM
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
Vancouver
Figueiredo-Rinhel ASG, Melo LL de, Bortot LO, Santos EOL, Andrade MF, Azzolini AECS, Kabeya LM, Caliri A, Bastos JK, Lucisano-Valim YM. Baccharis dracunculifolia DC (Asteraceae) selectively modulates the effector functions of human neutrophils [Internet]. Journal of Pharmacy and Pharmacology. 2017 ; 69 1829-1845.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1111/jphp.12822
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ABNT
REIS, Renata Almeida Garcia e BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, v. 19, n. 7, p. 1113-1120, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Reis, R. A. G., Bortot, L. O., & Caliri, A. (2014). In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes. Journal of Biological Inorganic Chemistry, 19( 7), 1113-1120. doi:10.1007/s00775-014-1149-y
NLM
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
Vancouver
Reis RAG, Bortot LO, Caliri A. In silico assessment of S100A12 monomer and dimer structural dynamics: implications for the understanding of its metal-induced conformational changes [Internet]. Journal of Biological Inorganic Chemistry. 2014 ; 19( 7): 1113-1120.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00775-014-1149-y
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ABNT
DEGREVE, Léo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1844, n. 2, p. 384\2013388, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2014). Extended secondary structures in proteins. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1844( 2), 384\2013388. doi:10.1016/j.bbapap.2013.10.005
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Extended secondary structures in proteins [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2014 ; 1844( 2): 384\2013388.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2013.10.005
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ABNT
SOARES, R. O. S. e CALIRI, Antônio. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, v. 1834, n. 1, p. 221-230, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Soares, R. O. S., & Caliri, A. (2013). Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics, 1834( 1), 221-230. doi:10.1016/j.bbapap.2012.09.007
NLM
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
Vancouver
Soares ROS, Caliri A. Stereochemical features of the envelope protein domain III of dengue virus reveals putative antigenic site in the five-fold symmetry axis [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - Proteins and Proteomics. 2013 ; 1834( 1): 221-230.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbapap.2012.09.007
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. 2012, Anais.. São Paulo: SBF, 2012. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2012). The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. In Resumos. São Paulo: SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The role of entropic index q over protein native structure stability in the stereochemical model context. Resumos. 2012 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
DEGRÈVE, Léo e FUZO, Carlos A. e CALIRI, Antônio. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, v. 26, n. 12, p. 1311-1325, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Degrève, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2012). Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses. Journal of Computer-Aided Molecular Design, 26( 12), 1311-1325. doi:10.1007/s10822-012-9616-4
NLM
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
Vancouver
Degrève L, Fuzo CA, Caliri A. Extensive structural change of the envelope protein of dengue virus induced by a tuned ionic strength: conformational and energetic analyses [Internet]. Journal of Computer-Aided Molecular Design. 2012 ; 26( 12): 1311-1325.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s10822-012-9616-4
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ABNT
DEGREVE, Leo e FUZO, Carlos Alessandro e CALIRI, Antônio. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 08 set. 2024. , 2011
APA
Degreve, L., Fuzo, C. A., & Caliri, A. (2011). Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. Oxford: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Degreve L, Fuzo CA, Caliri A. Molecular simulation of the E protein from dengue virus type 2. FEBS Journal. 2011 ; 278( suppl.1): 368.[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), v. 84, p. 041903-1-041903-10, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903. Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics), 84, 041903-1-041903-10. doi:10.1103/physreve.84.041903
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Effect of local thermal fluctuations on folding kinetics: a study from the perspective of nonextensive statistical mechanics [Internet]. Physical Review E (Statistical, Nonlinear and Soft Matter Physics). 2011 ; 84 041903-1-041903-10.[citado 2024 set. 08 ] Available from: https://doi.org/10.1103/physreve.84.041903
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ABNT
DAL MOLIN, João Paulo e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. 2011, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física, 2011. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2011). Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. In Resumo. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. Characteristic folding time evaluated by nonextensive statistical mechanics. Resumo. 2011 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. 2010, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF, 2010. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2010). The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. In Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Física - SBF.
NLM
Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Molin JPD, Caliri A. The nonextensive parameter q and the topology of native structure of globular proteins. Resumos. 2010 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
DEGREVE, Léo e CALIRI, Antônio. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 08 set. 2024. , 2010
APA
Degreve, L., & Caliri, A. (2010). Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. Ribeirão Preto: Faculdade de Filosofia, Ciências e Letras de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Degreve L, Caliri A. Um super computador no combate ao dengue. [Depoimento à Rosemeire Talamone]. USP Ribeirão. 2010 ;06 dez. 2010. 5.[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
SOARES, Ricardo Oliveira dos Santos e CALIRI, Antônio. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Soares, R. O. dos S., & Caliri, A. (2009). Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Soares RO dos S, Caliri A. Native state in boiling water: playing with stabilizing bonds of globular proteins. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
REIS, Renata A. G. e CALIRI, Antônio. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Reis, R. A. G., & Caliri, A. (2009). Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. In Resumos. São Paulo: USP.
NLM
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Reis RAG, Caliri A. Construção de matrizes de vínculos estéricos para aminoácidos, a partir de primeiros princípios. Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
DAL MOLIN, J. P. e SILVA, Marco Antonio Alves da e CALIRI, Antônio. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. 2009, Anais.. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF, 2009. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Dal Molin, J. P., Silva, M. A. A. da, & Caliri, A. (2009). The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. In Livro de Resumos. São Paulo: Sociedade Brasileira de Físca-SBF.
NLM
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Dal Molin JP, Silva MAA da, Caliri A. The characteristic folding time determined by the topology of the native structure of globular proteins. Livro de Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
MOLIN, João Paulo Dal e CALIRI, Antônio. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. 2009, Anais.. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo, 2009. . Acesso em: 08 set. 2024.
APA
Molin, J. P. D., & Caliri, A. (2009). The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. In Program and Abstracts. Ribeirão Preto: Faculdade de Ciências Farmacêuticas de Ribeirão Preto, Universidade de São Paulo.
NLM
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Molin JPD, Caliri A. The sterochemical model, a proposal to investigate the protein folding process. Program and Abstracts. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
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ABNT
BORTOT, Leandro Oliveira e CALIRI, Antônio. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. 2009, Anais.. São Paulo: USP, 2009. . Acesso em: 08 set. 2024.
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Bortot, L. O., & Caliri, A. (2009). Forças indutoras do processo de folding de proteínas. In Resumos. São Paulo: USP.
NLM
Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
Vancouver
Bortot LO, Caliri A. Forças indutoras do processo de folding de proteínas. Resumos. 2009 ;[citado 2024 set. 08 ]
; Polizello, Ana Cristina Morseli 
