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  • Source: Abstract book. Conference titles: Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology - SBBq. Unidade: IQSC

    Subjects: BIOQUÍMICA, RESSONÂNCIA MAGNÉTICA NUCLEAR

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    • ABNT

      AGUIAR, Samile Bezerra de et al. Production of the Human Hsp70-Escort Protein (hHep1) for Structural Analysis by NMR. 2022, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2022. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/ecf647eb-750b-4592-a314-85120427b92d/P20419.pdf. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Aguiar, S. B. de, Matos, C. O., Silva, N. S. M. da, Ramos, C. H. I., & Borges, J. C. (2022). Production of the Human Hsp70-Escort Protein (hHep1) for Structural Analysis by NMR. In Abstract book. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/ecf647eb-750b-4592-a314-85120427b92d/P20419.pdf
    • NLM

      Aguiar SB de, Matos CO, Silva NSM da, Ramos CHI, Borges JC. Production of the Human Hsp70-Escort Protein (hHep1) for Structural Analysis by NMR [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/ecf647eb-750b-4592-a314-85120427b92d/P20419.pdf
    • Vancouver

      Aguiar SB de, Matos CO, Silva NSM da, Ramos CHI, Borges JC. Production of the Human Hsp70-Escort Protein (hHep1) for Structural Analysis by NMR [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/ecf647eb-750b-4592-a314-85120427b92d/P20419.pdf
  • Source: Abstract book. Conference titles: Annual Meeting of the Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology - SBBq. Unidade: IQSC

    Subjects: BIOQUÍMICA, PROTEÍNAS, MITOCÔNDRIAS

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    • ABNT

      SANTOS, Eduardo Feliciano de Lima et al. Studies on mitochondrial chaperone system proteins TRAP-1 and CyP-D, characterization e interaction. 2022, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2022. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/bbdb4919-9b18-41b8-8c90-a3011ad59ac7/P20421.pdf. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Santos, E. F. de L., Giudice, M. del, Libardi, S. H., Ramos, C. H. I., Borges, J. C., & Borges, L. M. G. (2022). Studies on mitochondrial chaperone system proteins TRAP-1 and CyP-D, characterization e interaction. In Abstract book. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/bbdb4919-9b18-41b8-8c90-a3011ad59ac7/P20421.pdf
    • NLM

      Santos EF de L, Giudice M del, Libardi SH, Ramos CHI, Borges JC, Borges LMG. Studies on mitochondrial chaperone system proteins TRAP-1 and CyP-D, characterization e interaction [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/bbdb4919-9b18-41b8-8c90-a3011ad59ac7/P20421.pdf
    • Vancouver

      Santos EF de L, Giudice M del, Libardi SH, Ramos CHI, Borges JC, Borges LMG. Studies on mitochondrial chaperone system proteins TRAP-1 and CyP-D, characterization e interaction [Internet]. Abstract book. 2022 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/bbdb4919-9b18-41b8-8c90-a3011ad59ac7/P20421.pdf
  • Source: International Journal of Biological Macromolecules. Unidades: IQSC, IFSC

    Assunto: PROTEÍNAS

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    • ABNT

      MINARI, Karine et al. Thermodynamic analysis of interactions of the Hsp90 with adenosine nucleotides: a comparative perspective. International Journal of Biological Macromolecules, v. 130, p. 125-138, 2019Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.02.116. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Minari, K., Azevedo, É. C. de, Kiraly, V. T. R., Batista, F. A. H., Moraes, F. R., Melo, F. A. de, et al. (2019). Thermodynamic analysis of interactions of the Hsp90 with adenosine nucleotides: a comparative perspective. International Journal of Biological Macromolecules, 130, 125-138. doi:10.1016/j.ijbiomac.2019.02.116
    • NLM

      Minari K, Azevedo ÉC de, Kiraly VTR, Batista FAH, Moraes FR, Melo FA de, Nascimento AS, Gava LM, Ramos CHI, Borges JC. Thermodynamic analysis of interactions of the Hsp90 with adenosine nucleotides: a comparative perspective [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2019 ;130 125-138.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.02.116
    • Vancouver

      Minari K, Azevedo ÉC de, Kiraly VTR, Batista FAH, Moraes FR, Melo FA de, Nascimento AS, Gava LM, Ramos CHI, Borges JC. Thermodynamic analysis of interactions of the Hsp90 with adenosine nucleotides: a comparative perspective [Internet]. International Journal of Biological Macromolecules. 2019 ;130 125-138.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.ijbiomac.2019.02.116
  • Source: Frontiers in structural biology: Role of molecular chaperones in structural, biological functions, and drug interactions of client proteins. Unidade: IQSC

    Assunto: PROTEÍNAS

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    • ABNT

      BORGES, Julio Cesar e RAMOS, Carlos Henrique Inacio. Quaternary structure of chaperones from the Hsp70 system determined by samll angel x-ray scattering (SAXS) and analytical ultracentrifugation. Frontiers in structural biology: Role of molecular chaperones in structural, biological functions, and drug interactions of client proteins. Tradução . Sharjah: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2018. v. 1. . Disponível em: https://doi.org/10.2174/97816810861561180101. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Borges, J. C., & Ramos, C. H. I. (2018). Quaternary structure of chaperones from the Hsp70 system determined by samll angel x-ray scattering (SAXS) and analytical ultracentrifugation. In Frontiers in structural biology: Role of molecular chaperones in structural, biological functions, and drug interactions of client proteins (Vol. 1). Sharjah: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. doi:10.2174/97816810861561180101
    • NLM

      Borges JC, Ramos CHI. Quaternary structure of chaperones from the Hsp70 system determined by samll angel x-ray scattering (SAXS) and analytical ultracentrifugation [Internet]. In: Frontiers in structural biology: Role of molecular chaperones in structural, biological functions, and drug interactions of client proteins. Sharjah: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo; 2018. [citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.2174/97816810861561180101
    • Vancouver

      Borges JC, Ramos CHI. Quaternary structure of chaperones from the Hsp70 system determined by samll angel x-ray scattering (SAXS) and analytical ultracentrifugation [Internet]. In: Frontiers in structural biology: Role of molecular chaperones in structural, biological functions, and drug interactions of client proteins. Sharjah: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo; 2018. [citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.2174/97816810861561180101
  • Source: Livro de resumos. Conference titles: Congress of the International Union for Biochemistry and Molecular Biology - UBMB. Unidade: IQSC

    Subjects: PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      DORES-SILVA, Paulo Roberto das e RAMOS, Carlos Henrique Inacio e BORGES, Julio Cesar. Human mortalin (mtHsp70) agrregates at lower temperatures than cytoplasmic counterpart Hsp70-1A. 2015, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2015. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/5c7d5345-3515-4c1d-af3e-db6651bb90be/P15912.pdf. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Dores-Silva, P. R. das, Ramos, C. H. I., & Borges, J. C. (2015). Human mortalin (mtHsp70) agrregates at lower temperatures than cytoplasmic counterpart Hsp70-1A. In Livro de resumos. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/5c7d5345-3515-4c1d-af3e-db6651bb90be/P15912.pdf
    • NLM

      Dores-Silva PR das, Ramos CHI, Borges JC. Human mortalin (mtHsp70) agrregates at lower temperatures than cytoplasmic counterpart Hsp70-1A [Internet]. Livro de resumos. 2015 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/5c7d5345-3515-4c1d-af3e-db6651bb90be/P15912.pdf
    • Vancouver

      Dores-Silva PR das, Ramos CHI, Borges JC. Human mortalin (mtHsp70) agrregates at lower temperatures than cytoplasmic counterpart Hsp70-1A [Internet]. Livro de resumos. 2015 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/5c7d5345-3515-4c1d-af3e-db6651bb90be/P15912.pdf
  • Source: Journal of Molecular Biology. Unidade: IQ

    Subjects: XANTHOMONAS, MUTAGÊNESE

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    • ABNT

      OLIVEIRA, Maycon Campos et al. Cooperative substrate binding by a diguanylate cyclase. Journal of Molecular Biology, v. 427, n. 2, p. 415-432, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.11.012. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Oliveira, M. C., Teixeira, R. D., Andrade, M. de O., Pinheiro, G. M. S., Ramos, C. H. I., & Farah, C. S. (2015). Cooperative substrate binding by a diguanylate cyclase. Journal of Molecular Biology, 427( 2), 415-432. doi:10.1016/j.jmb.2014.11.012
    • NLM

      Oliveira MC, Teixeira RD, Andrade M de O, Pinheiro GMS, Ramos CHI, Farah CS. Cooperative substrate binding by a diguanylate cyclase [Internet]. Journal of Molecular Biology. 2015 ; 427( 2): 415-432.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.11.012
    • Vancouver

      Oliveira MC, Teixeira RD, Andrade M de O, Pinheiro GMS, Ramos CHI, Farah CS. Cooperative substrate binding by a diguanylate cyclase [Internet]. Journal of Molecular Biology. 2015 ; 427( 2): 415-432.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.jmb.2014.11.012
  • Source: Current Protein and Peptide Science. Unidade: IQSC

    Assunto: PROTEÍNAS

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    • ABNT

      BATISTA, Fernanda Aparecida Heleno et al. From Conformation to Interaction: Techniques to Explore the Hsp70/ Hsp90 Network. Current Protein and Peptide Science, v. 16, p. 735-753, 2015Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.2174/1389203716666150505225744. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Batista, F. A. H., Gava, L. M., Pinheiro, G. M. S., Ramos, C. H. I., & Borges, J. C. (2015). From Conformation to Interaction: Techniques to Explore the Hsp70/ Hsp90 Network. Current Protein and Peptide Science, 16, 735-753. doi:10.2174/1389203716666150505225744
    • NLM

      Batista FAH, Gava LM, Pinheiro GMS, Ramos CHI, Borges JC. From Conformation to Interaction: Techniques to Explore the Hsp70/ Hsp90 Network [Internet]. Current Protein and Peptide Science. 2015 ; 16 735-753.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.2174/1389203716666150505225744
    • Vancouver

      Batista FAH, Gava LM, Pinheiro GMS, Ramos CHI, Borges JC. From Conformation to Interaction: Techniques to Explore the Hsp70/ Hsp90 Network [Internet]. Current Protein and Peptide Science. 2015 ; 16 735-753.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.2174/1389203716666150505225744
  • Conference titles: Congress of the International Union for Biochemistry and Molecular Biology - UBMB. Unidade: IQSC

    Assunto: BIOQUÍMICA

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    • ABNT

      COLLETI, Carolina et al. Effects of curcumin on HSP90 protein stability. 2015, Anais.. São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo, 2015. Disponível em: https://repositorio.usp.br/directbitstream/b497090a-bcc9-461a-8640-21614195b67b/P15911.pdf. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Colleti, C., Borges, J. C., Ramos, C. H. I., & Gava, L. M. (2015). Effects of curcumin on HSP90 protein stability. In . São Paulo: Instituto de Química de São Carlos, Universidade de São Paulo. Recuperado de https://repositorio.usp.br/directbitstream/b497090a-bcc9-461a-8640-21614195b67b/P15911.pdf
    • NLM

      Colleti C, Borges JC, Ramos CHI, Gava LM. Effects of curcumin on HSP90 protein stability [Internet]. 2015 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/b497090a-bcc9-461a-8640-21614195b67b/P15911.pdf
    • Vancouver

      Colleti C, Borges JC, Ramos CHI, Gava LM. Effects of curcumin on HSP90 protein stability [Internet]. 2015 ;[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://repositorio.usp.br/directbitstream/b497090a-bcc9-461a-8640-21614195b67b/P15911.pdf
  • Source: The molecular chaperones interaction networks in protein folding and degradation. Unidade: IQSC

    Subjects: BIOLOGIA MOLECULAR, MALÁRIA

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    • ABNT

      SERAPHIM, Thiago Vargas e RAMOS, Carlos Henrique Inacio e BORGES, Julio Cesar. The interaction networks of Hsp70 and Hsp90 in the plasmodium and leishmania parasites. The molecular chaperones interaction networks in protein folding and degradation. Tradução . New York: Springer, 2014. . Disponível em: http://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4939-1130-1_17. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Seraphim, T. V., Ramos, C. H. I., & Borges, J. C. (2014). The interaction networks of Hsp70 and Hsp90 in the plasmodium and leishmania parasites. In The molecular chaperones interaction networks in protein folding and degradation. New York: Springer. doi:10.1007/978-1-4939-1130-1_17
    • NLM

      Seraphim TV, Ramos CHI, Borges JC. The interaction networks of Hsp70 and Hsp90 in the plasmodium and leishmania parasites [Internet]. In: The molecular chaperones interaction networks in protein folding and degradation. New York: Springer; 2014. [citado 2024 jun. 05 ] Available from: http://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4939-1130-1_17
    • Vancouver

      Seraphim TV, Ramos CHI, Borges JC. The interaction networks of Hsp70 and Hsp90 in the plasmodium and leishmania parasites [Internet]. In: The molecular chaperones interaction networks in protein folding and degradation. New York: Springer; 2014. [citado 2024 jun. 05 ] Available from: http://link.springer.com/chapter/10.1007/978-1-4939-1130-1_17
  • Source: Biochemistry. Unidade: IQSC

    Assunto: BIOLOGIA MOLECULAR

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    • ABNT

      ARAUJO, Thaís L. S. et al. Conformational changes in human Hsp70 induced by high hydrostatic pressure produce oligomers with ATPase activity but without chaperone activity. Biochemistry, v. 53, n. 18, p. 2884-2889, 2014Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1021/bi500004q. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Araujo, T. L. S., Borges, J. C., Ramos, C. H. I., Meyer-Fernandes, J. R., Oliveira Júnior, R. S., Pascutti, P. G., et al. (2014). Conformational changes in human Hsp70 induced by high hydrostatic pressure produce oligomers with ATPase activity but without chaperone activity. Biochemistry, 53( 18), 2884-2889. doi:10.1021/bi500004q
    • NLM

      Araujo TLS, Borges JC, Ramos CHI, Meyer-Fernandes JR, Oliveira Júnior RS, Pascutti PG, Foguel D, Palhano FL. Conformational changes in human Hsp70 induced by high hydrostatic pressure produce oligomers with ATPase activity but without chaperone activity [Internet]. Biochemistry. 2014 ; 53( 18): 2884-2889.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1021/bi500004q
    • Vancouver

      Araujo TLS, Borges JC, Ramos CHI, Meyer-Fernandes JR, Oliveira Júnior RS, Pascutti PG, Foguel D, Palhano FL. Conformational changes in human Hsp70 induced by high hydrostatic pressure produce oligomers with ATPase activity but without chaperone activity [Internet]. Biochemistry. 2014 ; 53( 18): 2884-2889.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1021/bi500004q
  • Source: PLOS ONE. Unidade: IQSC

    Assunto: PROTEÍNAS

    Versão PublicadaAcesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      BORGES, Julio Cesar et al. Identification of regions involved in substrate binding and dimer stabilization within the central domains of yeast Hsp40 Sis1. PLOS ONE, v. 7, n. 12, p. e50927, 2012Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0050927. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Borges, J. C., Seraphim, T. V., Mokry, D. Z., Almeida, F. C. L. de, Cyr, D. M., & Ramos, C. H. I. (2012). Identification of regions involved in substrate binding and dimer stabilization within the central domains of yeast Hsp40 Sis1. PLOS ONE, 7( 12), e50927. doi:10.1371/journal.pone.0050927
    • NLM

      Borges JC, Seraphim TV, Mokry DZ, Almeida FCL de, Cyr DM, Ramos CHI. Identification of regions involved in substrate binding and dimer stabilization within the central domains of yeast Hsp40 Sis1 [Internet]. PLOS ONE. 2012 ; 7( 12): e50927.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0050927
    • Vancouver

      Borges JC, Seraphim TV, Mokry DZ, Almeida FCL de, Cyr DM, Ramos CHI. Identification of regions involved in substrate binding and dimer stabilization within the central domains of yeast Hsp40 Sis1 [Internet]. PLOS ONE. 2012 ; 7( 12): e50927.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1371/journal.pone.0050927
  • Source: BMC Structure Biology. Unidade: IQSC

    Assunto: BIOLOGIA MOLECULAR

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      SILVA, Julio C et al. Central domain deletions affect the SAXS solution structure and function of yeast Hsp40 proteins Sis1 and Ydj1. BMC Structure Biology, v. 11, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1186/1472-6807-11-40. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Silva, J. C., Borges, J. C., Cyr, D. M., Ramos, C. H. I., & Torriani, I. L. (2011). Central domain deletions affect the SAXS solution structure and function of yeast Hsp40 proteins Sis1 and Ydj1. BMC Structure Biology, 11. doi:10.1186/1472-6807-11-40
    • NLM

      Silva JC, Borges JC, Cyr DM, Ramos CHI, Torriani IL. Central domain deletions affect the SAXS solution structure and function of yeast Hsp40 proteins Sis1 and Ydj1 [Internet]. BMC Structure Biology. 2011 ; 11[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1186/1472-6807-11-40
    • Vancouver

      Silva JC, Borges JC, Cyr DM, Ramos CHI, Torriani IL. Central domain deletions affect the SAXS solution structure and function of yeast Hsp40 proteins Sis1 and Ydj1 [Internet]. BMC Structure Biology. 2011 ; 11[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1186/1472-6807-11-40
  • Source: Archives of Biochemistry and Biophysics. Unidade: IQSC

    Subjects: BIOFÍSICA, BIOLOGIA MOLECULAR

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    • ABNT

      GAVA, Lisandra M et al. Stoichiometry and thermodynamics of the interaction between the C-terminus of human 90KDa heat schock protein Hsp90 and the mitochondrial translocase of outer membrane Tom70. Archives of Biochemistry and Biophysics, v. 513, n. 2, p. 119-125, 2011Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.06.015. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Gava, L. M., Gonçalves, D. C., Borges, J. C., & Ramos, C. H. I. (2011). Stoichiometry and thermodynamics of the interaction between the C-terminus of human 90KDa heat schock protein Hsp90 and the mitochondrial translocase of outer membrane Tom70. Archives of Biochemistry and Biophysics, 513( 2), 119-125. doi:10.1016/j.abb.2011.06.015
    • NLM

      Gava LM, Gonçalves DC, Borges JC, Ramos CHI. Stoichiometry and thermodynamics of the interaction between the C-terminus of human 90KDa heat schock protein Hsp90 and the mitochondrial translocase of outer membrane Tom70 [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2011 ; 513( 2): 119-125.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.06.015
    • Vancouver

      Gava LM, Gonçalves DC, Borges JC, Ramos CHI. Stoichiometry and thermodynamics of the interaction between the C-terminus of human 90KDa heat schock protein Hsp90 and the mitochondrial translocase of outer membrane Tom70 [Internet]. Archives of Biochemistry and Biophysics. 2011 ; 513( 2): 119-125.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.abb.2011.06.015
  • Source: Activity Report 2008. Unidades: IQSC, FMRP

    Subjects: BIOLOGIA MOLECULAR, RAIOS X

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    • ABNT

      BRESSAN, Gustavo Costa et al. X-ray structural low-resolution features and functional insights to human Ki-1/57: an intrinsically unstructured protein that localizes to nuclear bodies related with RNA metabolism. Activity Report 2008, p. 23-25, 2009Tradução . . Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Bressan, G. C., Silva, J. C., Borges, J. C., Passos, D. O. dos, Ramos, C. H. I., Quaresma, A. J. C., et al. (2009). X-ray structural low-resolution features and functional insights to human Ki-1/57: an intrinsically unstructured protein that localizes to nuclear bodies related with RNA metabolism. Activity Report 2008, 23-25.
    • NLM

      Bressan GC, Silva JC, Borges JC, Passos DO dos, Ramos CHI, Quaresma AJC, Moraes EC, Manfioli AO, Gomes MD, Torriani ICL de, Kobarg J. X-ray structural low-resolution features and functional insights to human Ki-1/57: an intrinsically unstructured protein that localizes to nuclear bodies related with RNA metabolism. Activity Report 2008. 2009 ; 23-25.[citado 2024 jun. 05 ]
    • Vancouver

      Bressan GC, Silva JC, Borges JC, Passos DO dos, Ramos CHI, Quaresma AJC, Moraes EC, Manfioli AO, Gomes MD, Torriani ICL de, Kobarg J. X-ray structural low-resolution features and functional insights to human Ki-1/57: an intrinsically unstructured protein that localizes to nuclear bodies related with RNA metabolism. Activity Report 2008. 2009 ; 23-25.[citado 2024 jun. 05 ]
  • Source: Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. Unidade: FCF

    Subjects: MALÁRIA, PLASMODIUM

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      JIMENEZ, Maria Carolina Sarti et al. Biophysical characterization of the recombinant merozoite surface protein-3 of Plasmodium vivax. Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects, v. 1780, n. 7-8, p. 983-988, 2008Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2008.03.016. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Jimenez, M. C. S., Ramos, C. H. I., Barbosa, J. A. R. G., Galinski, M. R., Barnwell, J. W., Rodrigues, M. M., & Soares, I. da S. (2008). Biophysical characterization of the recombinant merozoite surface protein-3 of Plasmodium vivax. Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects, 1780( 7-8), 983-988. doi:10.1016/j.bbagen.2008.03.016
    • NLM

      Jimenez MCS, Ramos CHI, Barbosa JARG, Galinski MR, Barnwell JW, Rodrigues MM, Soares I da S. Biophysical characterization of the recombinant merozoite surface protein-3 of Plasmodium vivax [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. 2008 ;1780( 7-8): 983-988.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2008.03.016
    • Vancouver

      Jimenez MCS, Ramos CHI, Barbosa JARG, Galinski MR, Barnwell JW, Rodrigues MM, Soares I da S. Biophysical characterization of the recombinant merozoite surface protein-3 of Plasmodium vivax [Internet]. Biochimica et Biophysica Acta - General Subjects. 2008 ;1780( 7-8): 983-988.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2008.03.016
  • Source: Archives of Microbiology. Unidade: IQ

    Subjects: XANTHOMONAS, PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA

    Acesso à fonteDOIHow to cite
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    • ABNT

      KHATER, Leticia et al. Identification of the flagellar chaperone FlgN in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pathovar citri by its interaction with hook-associated FlgK. Archives of Microbiology, v. 188, n. 3, p. 243-250, 2007Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00203-007-0240-y. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Khater, L., Alegria, M. C., Borin, P. F. L., Santos, T. M., Docena, C., Tasic, L., et al. (2007). Identification of the flagellar chaperone FlgN in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pathovar citri by its interaction with hook-associated FlgK. Archives of Microbiology, 188( 3), 243-250. doi:10.1007/s00203-007-0240-y
    • NLM

      Khater L, Alegria MC, Borin PFL, Santos TM, Docena C, Tasic L, Farah CS, Ramos CHI. Identification of the flagellar chaperone FlgN in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pathovar citri by its interaction with hook-associated FlgK [Internet]. Archives of Microbiology. 2007 ; 188( 3): 243-250.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00203-007-0240-y
    • Vancouver

      Khater L, Alegria MC, Borin PFL, Santos TM, Docena C, Tasic L, Farah CS, Ramos CHI. Identification of the flagellar chaperone FlgN in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pathovar citri by its interaction with hook-associated FlgK [Internet]. Archives of Microbiology. 2007 ; 188( 3): 243-250.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00203-007-0240-y
  • Source: Abstracts. Conference titles: Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. Unidade: IQ

    Subjects: XANTHOMONAS, PROTEÍNAS, BIOQUÍMICA

    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      ANDRADE, Maxuel de Oliveira et al. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. 2007, Anais.. São Paulo: SBBq, 2007. . Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Andrade, M. de O., Alegria, M. C., Docena, C., Carvalho, C. R. G., Rosa, M. C. P., Ramos, C. H. I., & Farah, C. S. (2007). The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. In Abstracts. São Paulo: SBBq.
    • NLM

      Andrade M de O, Alegria MC, Docena C, Carvalho CRG, Rosa MCP, Ramos CHI, Farah CS. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. Abstracts. 2007 ;[citado 2024 jun. 05 ]
    • Vancouver

      Andrade M de O, Alegria MC, Docena C, Carvalho CRG, Rosa MCP, Ramos CHI, Farah CS. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. Abstracts. 2007 ;[citado 2024 jun. 05 ]
  • Source: Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. Conference titles: Semana Farmacêutica de Ciência e Tecnologia da FCF-USP. Unidade: FCF

    Subjects: PROTEÍNAS RECOMBINANTES, PLASMODIUM

    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      JIMENEZ, Maria Carolina Sarti et al. Expressão, purificação e caracterização preliminar da estrutura secundária de proteínas de superfície de morozoítas de Plasmodium vivax. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. São Paulo: Faculdade de Ciências Farmacêuticas, Universidade de São Paulo. . Acesso em: 05 jun. 2024. , 2006
    • APA

      Jimenez, M. C. S., Ramos, C. H. I., Barnwell, J., Galinski, M., Rodrigues, M. M., & Soares, I. da S. (2006). Expressão, purificação e caracterização preliminar da estrutura secundária de proteínas de superfície de morozoítas de Plasmodium vivax. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. São Paulo: Faculdade de Ciências Farmacêuticas, Universidade de São Paulo.
    • NLM

      Jimenez MCS, Ramos CHI, Barnwell J, Galinski M, Rodrigues MM, Soares I da S. Expressão, purificação e caracterização preliminar da estrutura secundária de proteínas de superfície de morozoítas de Plasmodium vivax. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. 2006 ; 42 50 res.FCF095.[citado 2024 jun. 05 ]
    • Vancouver

      Jimenez MCS, Ramos CHI, Barnwell J, Galinski M, Rodrigues MM, Soares I da S. Expressão, purificação e caracterização preliminar da estrutura secundária de proteínas de superfície de morozoítas de Plasmodium vivax. Revista Brasileira de Ciências Farmacêuticas. 2006 ; 42 50 res.FCF095.[citado 2024 jun. 05 ]
  • Source: Molecular Microbiology. Unidade: IQ

    Subjects: XANTHOMONAS, FITOPATÓGENOS

    Acesso à fonteDOIHow to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      ANDRADE, Maxuel de Oliveira et al. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. Molecular Microbiology, v. 62, n. 2, p. 537-551, 2006Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.05386.x. Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Andrade, M. de O., Alegria, M. C., Carvalho, C. R. G., Docena, C., Rosa, M. C. P., Ramos, C. H. I., & Farah, C. S. (2006). The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri. Molecular Microbiology, 62( 2), 537-551. doi:10.1111/j.1365-2958.2006.05386.x
    • NLM

      Andrade M de O, Alegria MC, Carvalho CRG, Docena C, Rosa MCP, Ramos CHI, Farah CS. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri [Internet]. Molecular Microbiology. 2006 ; 62( 2): 537-551.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.05386.x
    • Vancouver

      Andrade M de O, Alegria MC, Carvalho CRG, Docena C, Rosa MCP, Ramos CHI, Farah CS. The HD-GYP domain of RpfG mediates a direct linkage between the Rpf quorum-sensing pathway and a subset of diguanylate cyclase proteins in the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv citri [Internet]. Molecular Microbiology. 2006 ; 62( 2): 537-551.[citado 2024 jun. 05 ] Available from: https://doi.org/10.1111/j.1365-2958.2006.05386.x
  • Source: Programas e Resumos. Conference titles: Reunião Anual da Sociedade Brasileira de Bioquímica e Biologia Molecular. Unidade: IQ

    Subjects: XANTHOMONAS, BIOQUÍMICA

    How to cite
    A citação é gerada automaticamente e pode não estar totalmente de acordo com as normas
    • ABNT

      DOCENA, Cássia et al. Identifying new protein interactions of the virB clusters from Xanthomonas axonopodis pv citri. 2005, Anais.. São Paulo: SBBq, 2005. . Acesso em: 05 jun. 2024.
    • APA

      Docena, C., Alegria, M. C., Khater, L., Ramos, C. H. I., Benedetti, C., & Farah, C. S. (2005). Identifying new protein interactions of the virB clusters from Xanthomonas axonopodis pv citri. In Programas e Resumos. São Paulo: SBBq.
    • NLM

      Docena C, Alegria MC, Khater L, Ramos CHI, Benedetti C, Farah CS. Identifying new protein interactions of the virB clusters from Xanthomonas axonopodis pv citri. Programas e Resumos. 2005 ;[citado 2024 jun. 05 ]
    • Vancouver

      Docena C, Alegria MC, Khater L, Ramos CHI, Benedetti C, Farah CS. Identifying new protein interactions of the virB clusters from Xanthomonas axonopodis pv citri. Programas e Resumos. 2005 ;[citado 2024 jun. 05 ]

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