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  • Source: Extremophiles. Unidade: IFSC

    Subjects: MEMBRANAS CELULARES, ENZIMAS, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. et al. Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions. Extremophiles, v. 22, n. 5, p. 781-793, 2018Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00792-018-1038-3. Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Gutierrez, R. F., Lopes, J. L. S., Martins, J. M., Jameson, D. M., Castro, A. M., et al. (2018). Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions. Extremophiles, 22( 5), 781-793. doi:10.1007/s00792-018-1038-3
    • NLM

      Kumagai PS, Gutierrez RF, Lopes JLS, Martins JM, Jameson DM, Castro AM, Martins LF, De Marco R, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions [Internet]. Extremophiles. 2018 ; 22( 5): 781-793.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00792-018-1038-3
    • Vancouver

      Kumagai PS, Gutierrez RF, Lopes JLS, Martins JM, Jameson DM, Castro AM, Martins LF, De Marco R, Bossolan NRS, Wallace BA, Araújo APU de. Characterization of esterase activity from an Acetomicrobium hydrogeniformans enzyme with high structural stability in extreme conditions [Internet]. Extremophiles. 2018 ; 22( 5): 781-793.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00792-018-1038-3
  • Source: Scientific Program. Conference titles: Congresso da Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf. Unidade: IFSC

    Subjects: PROTEÍNAS, MANIFESTAÇÕES NEUROLÓGICAS

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e MARTINS, Carla S. e ARAÚJO, Ana Paula Ulian de. Stability of septin-septin G interface. 2017, Anais.. Rio de Janeiro: Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf, 2017. Disponível em: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf. Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Martins, C. S., & Araújo, A. P. U. de. (2017). Stability of septin-septin G interface. In Scientific Program. Rio de Janeiro: Sociedade Brasileira de Biofísica - SBBf. Recuperado de http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
    • NLM

      Kumagai PS, Martins CS, Araújo APU de. Stability of septin-septin G interface [Internet]. Scientific Program. 2017 ;[citado 2024 maio 24 ] Available from: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
    • Vancouver

      Kumagai PS, Martins CS, Araújo APU de. Stability of septin-septin G interface [Internet]. Scientific Program. 2017 ;[citado 2024 maio 24 ] Available from: http://www.sbbf.org.br/xliisbbf2017/wp-content/uploads/2017/05/Scientific-Program-SBBf2017.pdf
  • Source: European Biophysics Journal. Unidades: IFSC, IF

    Subjects: PROTEÍNAS, CRISTALOGRAFIA, MEMBRANAS CELULARES

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e DE MARCO, Ricardo e LOPES, José luiz de Souza. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, v. 46, n. 7, p. 599-606, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1. Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., De Marco, R., & Lopes, J. luiz de S. (2017). Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins. European Biophysics Journal, 46( 7), 599-606. doi:10.1007/s00249-017-1202-1
    • NLM

      Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
    • Vancouver

      Kumagai PS, De Marco R, Lopes J luiz de S. Advantages of synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy to study intrinsically disordered proteins [Internet]. European Biophysics Journal. 2017 ; 46( 7): 599-606.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-017-1202-1
  • Source: Biophysical Reviews. Unidades: IFSC, IF

    Subjects: ESPECTROSCOPIA, PROTEÍNAS

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. e ARAÚJO, Ana Paula Ulian de e LOPES, José Luiz de Souza. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy. Biophysical Reviews, v. 9, n. 5, p. 517-527, 2017Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2. Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Araújo, A. P. U. de, & Lopes, J. L. de S. (2017). Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy. Biophysical Reviews, 9( 5), 517-527. doi:10.1007/s12551-017-0314-2
    • NLM

      Kumagai PS, Araújo APU de, Lopes JL de S. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy [Internet]. Biophysical Reviews. 2017 ; 9( 5): 517-527.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2
    • Vancouver

      Kumagai PS, Araújo APU de, Lopes JL de S. Going deep into protein secondary structure with synchrotron radiation circular dichroism spectroscopy [Internet]. Biophysical Reviews. 2017 ; 9( 5): 517-527.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s12551-017-0314-2
  • Source: European Biophysics Journal. Unidades: IFSC, FFCLRP

    Subjects: PSEUDOMONAS, CINÉTICA, MOLÉCULA (ESTUDO)

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    • ABNT

      MESQUITA, Nathalya C. M. R. et al. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase. European Biophysics Journal, v. 42, n. 8, p. 655-660, 2013Tradução . . Disponível em: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0. Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Mesquita, N. C. M. R., Dyszy, F. H., Kumagai, P. S., Araújo, A. P. U. de, & Costa Filho, A. J. (2013). Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase. European Biophysics Journal, 42( 8), 655-660. doi:10.1007/s00249-013-0914-0
    • NLM

      Mesquita NCMR, Dyszy FH, Kumagai PS, Araújo APU de, Costa Filho AJ. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase [Internet]. European Biophysics Journal. 2013 ; 42( 8): 655-660.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0
    • Vancouver

      Mesquita NCMR, Dyszy FH, Kumagai PS, Araújo APU de, Costa Filho AJ. Amphipatic molecules affect the kinetic profile of Pseudomonas putida chlorocatechol 1,2-dioxygenase [Internet]. European Biophysics Journal. 2013 ; 42( 8): 655-660.[citado 2024 maio 24 ] Available from: https://doi.org/10.1007/s00249-013-0914-0
  • Source: Abstracts. Conference titles: International Workshop on Spectroscopy for Biology - IWSB. Unidades: FCFRP, IFSC

    Subjects: ESPECTROSCOPIA, ANÁLISE ESPECTROSCÓPICA, ANÁLISE COLORIMÉTRICA, NEOPLASIAS, LIGANTES

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    • ABNT

      KUMAGAI, Patricia S. et al. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. 2010, Anais.. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC, 2010. . Acesso em: 24 maio 2024.
    • APA

      Kumagai, P. S., Dyszy, F., Baruffi, M. D., Nonato, M. C., & Costa Filho, A. J. da. (2010). Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. In Abstracts. São Carlos: Universidade de São Paulo - USP, Instituto de Física de São Carlos - IFSC.
    • NLM

      Kumagai PS, Dyszy F, Baruffi MD, Nonato MC, Costa Filho AJ da. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. Abstracts. 2010 ;[citado 2024 maio 24 ]
    • Vancouver

      Kumagai PS, Dyszy F, Baruffi MD, Nonato MC, Costa Filho AJ da. Ligand binding studies of the carbohydrate-recognition domains (CRDs) of human Galectin-4. Abstracts. 2010 ;[citado 2024 maio 24 ]

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